14.4 Eiwitten scheikunde

 Eiwitten 
1 / 43
next
Slide 1: Slide
ScheikundeMiddelbare schoolhavoLeerjaar 5

This lesson contains 43 slides, with interactive quizzes, text slides and 2 videos.

time-iconLesson duration is: 60 min

Items in this lesson

 Eiwitten 

Slide 1 - Slide

Wat gaan we leren deze week?
  • Wat zijn eiwitten? 
  • Bouw, vorming en afbraak van eiwitten. 
  • De rol van eiwitten in je lichaam
  • Maar nu eerst een film over eiwitten en medicijnen :-). Let goed op (er worden vragen over gesteld...)

Slide 2 - Slide

Slide 3 - Video

Welke bewering(en) zijn waar?

A
We hebben grote kennis over de werking van cellen
B
Een eiwit kun je alleen met een microscoop zien
C
De code om eiwitten te maken ligt in ons DNA.
D
Een eiwit kan meerdere functies hebben

Slide 4 - Quiz

Waarom kan het in kaart brengen van eiwitten de geneeskunde verder helpen?

Slide 5 - Open question

Hoe helpen eiwitten tegen ouderdomsziektes, zoals
Parkinson?

Slide 6 - Open question

Eiwitten
  • We kennen eiwitten vooral als de bouwstoffen van het lichaam. 
  • Je krijgt ze binnen via voedsel (dierlijke en plantaardig) -> lichaam breekt deze af tot aminozuren (waar eiwitten ook uit opgebouwd zijn). 

Slide 7 - Slide

Eiwitten in ons lichaam

  • Opbouw afweersysteem.
  • Opbouw spieren.
  • Katalyse diverse lichaamsprocessen                                                                 .
  • Transport van diverse lichaamsstoffen.

Slide 8 - Slide

Van aminozuur naar peptidebindiding naar eiwit. (micro - meso - macro)

Slide 9 - Slide

Aminozuren
20 verschillende aminozuren
  • 8 kan je lichaam zelf maken
  • 12 moet je uit je eten halen. Deze 12 heten essentiële  aminozuren.

Van losse aminozuren kun je 
nieuwe eiwitten maken.
Zie BiNas 67

Slide 10 - Slide

Bouw van eiwitten
  • Een eiwit is een polypeptide, opgebouwd uit aminozuren. 
  • In een eiwit zijn peptidebindingen (amide) aanwezig.
  • Zie Binas tabel 67H1.
  • Vaak worden de aminozuren                                                                                                        afgekort met 1 of 3 letters. 

Slide 11 - Slide

Wat is de afkorting van het aminozuur hiernaast?
A
Leu
B
Val
C
Ala
D
Ile

Slide 12 - Quiz


Eiwitten bestaan uit ketens aminozuren. Welke functionele groep(en) zit(ten) altijd in aminozuren?
A
Alleen NH2——
B
NH2—— en COOH——
C
Alleen COOH——
D
Geen een van beide

Slide 13 - Quiz

Vorming van een dipeptide
Als het goed is herken je de condensatiereactie!

Slide 14 - Slide

Volgorde aminozuren is belangrijk
TAAL betekent iets anders dan LAAT




Zo bepaald ook de volgorde van de aminozuren welk eiwit er gevormd wordt

Slide 15 - Slide

Hydrolyse van eiwitten -> spijsvertering
Hydrolyse van eiwitten geeft losse aminozuren.

Slide 16 - Slide

Oefenen met examenopgaven

Slide 17 - Slide

Slide 18 - Slide

Slide 19 - Slide

Slide 20 - Slide

Slide 21 - Slide

Aan de slag
Lees goed paragraaf 14.4
Maak af (als je dat nog niet af had): opgave  24 t/m 27 en 29
Hier komt bij: opgave 31, 32 en 34

Slide 22 - Slide

Les 2

Slide 23 - Slide

Afbraak eiwitten
Hydrolyse: Afbraak eiwit in losse aminozuren (monomeren).
Het lichaam kan geen aminozuren opslaan, daarom worden overtollige aminozuren afgebroken. Hierbij ontstaan  ureum, koolstofdioxide en water. 

De afbraak van eiwitten levert energie op. Eiwitten kunnen door je lichaam dus ook als brandstof gebruikt worden.




Slide 24 - Slide

Slide 25 - Video

Ruimtelijke bouw eiwitten
Door de verschillende volgorde van aminozuren ontstaat voor elk eiwit een andere structuur en daardoor een andere functie.

Slide 26 - Slide

Primaire structuur  
Primaire structuur van insuline in lettercode

Slide 27 - Slide

Secundaire structuur
Tussen de aminozuren ontstaan waterstofbruggen of zwavelbruggen.
Afhankelijk van hoe krijg je een 
spiraalstructuur (alfa-helix) 
of plaatstructuur (beta-sheet)

Slide 28 - Slide

Tertiaire structuur  
De ruimtelijke bouw van het gehele 
eiwitmolecuul noemen we de 
tertiaire structuur. Doordat de R 
groepen van de verschillende 
aminozuren interactie kunnen 
hebben krijgt het eiwit zijn 
uiteindelijke vorm. 

Slide 29 - Slide

Tertiaire structuur

Slide 30 - Slide

Structuur van eiwitten T6H2

Slide 31 - Slide

Denatureren van eiwitten
  • Meestal permanente verandering in ruimtelijke bouw.
  • Bindingen tussen moleculen (H-bruggen, vanderwaalsbindingen, ionbindingen) verbreken.
  • Door veranderingen in: pH, temp,
zoutconcentratie, oplosmiddelen.

Slide 32 - Slide

Oefenen met examenopgaven

Slide 33 - Slide

Slide 34 - Slide

Slide 35 - Slide

Practicum blz 68
Klaar? Werk het practicum uit en
maak opgaven  33, 35 t/m 37 en 39

Slide 36 - Slide

Les 3 Enzymen

Slide 37 - Slide

Definitie enzym
  • een enzym kan moleculen afbreken en opbouwen
  • een enzym kan reacties katalyseren (versnellen)
  • enzym = bio-katalysator 

Slide 38 - Slide

Enzymen zijn eiwitten.
Enzymen zijn biologische katalysatoren.

enzymen zijn eiwitten.


enzymen zijn biologische katalysatoren.


Slide 39 - Slide

Enzymen hebben een pH-optimum en een temperatuur optimum
De optimale pH voor pepsine ligt bij pH 2.  
Verschillende enzymen hebben verschillende pH- optima

Slide 40 - Slide

Denatureren van enzymen (eiwitten)
Bij een te grote afwijking in pH en/of temperatuur, zullen eiwitten denatureren: ruimtelijke bouw gaat verloren doordat bindingen tussen moleculen (H-bruggen, vanderwaalsbindingen, ionbindingen, zwavelbruggen) verbreken.

Slide 41 - Slide

Proef 2 blz 70
Klaar? Werk het practicum uit en maak de volgende opgaven: 
38,40,41 en 42

Slide 42 - Slide

Doelen van deze les
  • uitleggen wat de functies van eiwitten zijn. 
  • vertellen hoe eiwitten zijn  opgebouwd. 
  • aangeven wat essentiële aminozuren zijn en deze opzoeken in Binas. 
  • uitleggen wat een peptidegroep is. 
  • een peptideketen tekenen tussen aminozuren in structuren. 
  • vertellen hoe een polypeptide is opgebouwd.
  • uitleggen (met een reactievergelijking) wat er gebeurt wanneer aminozuren worden afgebroken.  
  • de rol van eiwitten in je lichaam kennen. 

Slide 43 - Slide