10.4 Eiwitten

• Scheikunde
• Middelbare school
• havo
• Leerjaar 5

leerdoelen

Je leert de moleculaire bouw van eiwitten en de functie van eiwitten in het lichaam.

Je leert de werking van enzymen.

Wat weet je over eiwitten?

je test je kennis over de moleculaire bouw van eiwitten en de functie van eiwitten in het lichaam en de werking van enzymen.

een eiwit is...

1. een thermoplast
2. een natuurlijke polymeer
3. een bouwsteen van DNA
4. een natuurlijke monomeer

een aminozuur is ...

1. een atoom
2. een molecuul
3. de bouwsteen van een eiwit
4. een monomeer

Primaire structuur

Dit is een natuurlijke polymeer die bestaat uit aminozuren.

De aminozuren zijn de monomeren. (Binas:67H)

kan wel een molecuulmassa hebben van 2,0 *10⁶ u!

een juiste weergave voor de algemene structuur van een aminozuur is (meerdere opties mogelijk):

1. 
2. 
3. 
4. 

Bouw van aminozuren

Aminozuren zijn monomeren. Dit zijn kleine moleculen waarin een aminogroep (-NH₂) en een zuurgroep (-COOH) voorkomt.

 

De R staat voor restgroep, en deze is voor elk aminozuur anders. Deze restgroep, of functionele groep, kan bijvoorbeeld -OH groepen bevatten, of een ring.

functionele groep

elk aminozuur heeft dezelfde basisstructuur en daarbij een andere functionele groep. Dit kun je vinden in Binas 67H.

condensatie-polymerisatie

 2 aminozuren --> dipeptide                 

veel aminozuren --> polypeptide (=eiwit)

Peptide bindingen

Aspartaam is een zoetstof. Een molecuul aspartaam is opgebouwd uit twee aminozuren, die aan elkaar zijn gekoppeld. Eén aminozuur is ook veresterd. In de figuur is met nummers een aantal bindingen weergegeven. Geef in de volgende vraag aan welk nummer hoort bij de koppeling van de aminozuren welk nummer hoort bij de verestering.

'koppeling aminozuren' is nummer....

en

'verestering' is nummer...

1. 1 en 3
2. 3 en 4
3. 3 en 5
4. 3 en 6

uitwerking

koppeling aminozuren --> peptidebinding

verestering --> esterbinding

volgorde van aminozuren bepaald --> primaire structuur  

Hierin worden H-bruggen en zwavelbruggen gevormd en vouwt de polypeptideketen zich op -> netwerk van meerdere polypeptideketens (=eiwit)

Ruimtelijke structuur bepaalt de eigenschappen

aminozuren

polypeptide

eiwit

Volgorde aminozuren is belangrijk

TAAL betekent iets anders dan LAAT

Zo bepaalt ook de volgorde van de aminozuren welk eiwit er gevormd wordt

rol van eiwitten in het lichaam

• energievoorziening;
  
•  bouwstof (haren, huid, tanden, nagels en spieren);
•  vervoer van stoffen in je lichaam (hemoglobine),
  
• functie bij de bloedstolling;
  
• hoofdonderdeel van ons immuunsysteem

*essentiële aminozuren, kunnen we niet zelf maken, dus moeten we uit voedsel halen

hydrolyse = reactie met water waarbij eiwitten afgebroken worden tot aminozuren

afbraak van eiwitten in losse aminozuren

enzymen

• een enzym is een eiwit dat werkt als biokatalysator.
• enzymen zijn specifiek: ze bevorderen één bepaalde reactie. 
• de stof die wordt omgezet door een enzym noemen we het substraat.
• enzymen werken optimaal bij een bepaalde pH (denk aan je maag!), en soms ook bij een bepaalde temperatuur (koorts!).

Werking van enzymen

• Enzym gaat binding aan met substraat
• enzym en substraat veranderen van vorm
• reactie
• reactieproducten worden los gelaten
• enzym terug naar oorspronkelijke vorm

optimale werking enzymen

enzymen werken het beste bij hun optimale waarde

(afhankelijk van functie en plaats)

temperatuuroptimum en

  

pH-optimum

Hoe wordt de binding tussen aminozuren die een eiwit vormen genoemd?

1. peptidebinding
2. esterbinding
3. aminozuurbinding
4. condensatiebinding

een bepaald polypeptide bestaat uit 20.000 aminozuren.
Wat is nodig om het polypeptide volledig te hydrolyseren?

1. 20.000 enzymen
2. 20.000 H₂O moleculen
3. 20.000 mol H₂O moleculen
4. 19.999 H₂O moleculen

Aan de slag

Lezen H10.4

Maken opdrachten 23 t/m 28

Opdracht 24, 26 en 28