Enzymen - herhaling + cofactor en inhibitor

• Biologie
• Middelbare school
• vwo
• Leerjaar 6

Paragraaf 1 Dierenwelzijn

Enzymen

Leerdoelen

08.02.02

De leerlingen leggen belang en katalytische werking van enzymen in biologische processen uit. • katabole en anabole processen • sleutel slot enzymsubstraatcomplex • verband tussen naamgeving van enzym en substraat• cofactor en inhibitoren

Enzymen

• zijn biokatalysatoren
• versnellen reacties
• zijn eiwitten
• worden gebruikt en NIET verbruikt

Dissimilatie                          Assimilatie

Knippen

Plakken

Enzymen

• zijn substraatspecifiek
• enzym-substraat complex
• het enzym eindigt vaak op -ase

cellulose - cellulase

maltose - maltase

amylose - amylase

E= enzym en
V= voedingsstof
Wat is fout bij dit schema van de enzymwerking?

1. Het enzym past precies op de voedingsstof
2. Het enzym breekt in twee delen
3. De voedingsstof breekt in twee delen
4. Er is slechts één voedingsstof aanwezig

Als een enzym gedenatureerd is, betekent dat dat het enzym ...

1. opgebruikt is
2. uit elkaar is gevallen
3. dood is
4. van vorm is veranderd

Het induced fit model stelt het enzym voor als een soepele handschoen, het substraat als een hand. In dit model past het enzymmolecuul zich aan de grootte

en vorm van het substraatmolecuul aan.

Het sleutel-slotmodel is "ge-update" naar het induced-fitmodel

Veel enzymmoleculen bevatten naast aminozuurmoleculen ook een niet-eiwitdeel, een co-factor, nodig voor de binding van het substraatmolecuul aan het enzymmolecuul.

Het zijn metaalionen als Mg2+ of Zn2+. De co-factor kan ook een organisch molecuul zijn (bijvoorbeeld een vitamine): het heet dan een co-enzym.

Co-factor = anorganisch

Co-enzym = organisch 

Juist of Onjuist?
Het niet-eiwitdeel van een enzym heet
het co-enzym.

1. juist
2. onjuist

Juist of Onjuist?
Mg2+ kan een cofactor van een enzym zijn.

1. juist
2. onjuist

Juist of Onjuist?

Cofactoren zijn nodig voor de binding van het substraatmolecuul aan het enzymmolecuul.

1. juist
2. onjuist

enzym - inhibitie

- competitieve inhibitie

- niet competitieve inhibitie (allosterische remming)

- productremming

Competitieve remming = concurrentie om de actieve bindingsplaats van een enzym)

(A) Niet-competitieve remming = allosterische remming. Door binding van een inhibitormolecuul aan de allosterische zijde verandert het enzymmolecuul van vorm. Het substraatmolecuul kan dan niet meer binden aan het actieve centrum.

_{(B) Allosterische activatie. Door het binden van een activatormolecuul aan de allosterische zijde verandert de vorm van het actieve centrum wat het geschikt maakt voor de substraatmoleculen om te binden.}

De vraag stuurt het aanbod: Het eindproduct van een keten enzymatische reacties kan de activiteit van reacties remmen en zo overproductie voorkómen.

Substraat S bindt aan het actieve centrum, dit start de cascade (A) Product P5 wordt gevormd (B) Dit product P5 bindt aan de allosterische zijde van het eerste enzymmolecuul uit de keten (C).

Hierdoor verandert het actieve centrum en kunnen substraat S moleculen niet meer binden aan enzym. Dit is een NEGATIEVE TERUGKOPPELING!!!

Productremming = als het product van een enzym ook de inhibitor is.

Product voldoende aanwezig? Dan een inactief enzym en dus geen product.

Product niet aanwezig? Dan een actief enzym en het product ontstaat. 

Dit is een NEGATIEVE TERUGKOPPELING!!!

Een molecuul bindt aan een bepaalde plaats aan een enzym. Deze plaats is niet het actieve centrum van het enzym. Door de binding raakt het enzym onwerkzaam. Dit heet...

1. allosterische activatie
2. allosterische remming
3. competitieve remming
4. productremming

Negatieve terugkoppeling bij een ketenreactie berust op:

1. Het bezetten van het aangrijpingspunt op het substraatmolecuul
2. Het veranderen van de allosterische zijde van het enzymmolecuul
3. Het veranderen van het actieve centrum van het enzymmolecuul
4. Het veranderen van het substraatmolecuul

Filmpje Alzheimer

Bekijk het volgende filmpje over Alzheimer (7 min)

Welke eiwitten vormen de plaques bij Alzheimer patienten?

1. APP
2. ABP
3. Tau
4. Vervormt Tau

Wat is de functie van Tau eiwitten in een gezond individu?

1. in stand houden micro-tubuli
2. Aanmaak en reparatie synapsen
3. transport van stoffen over de micro-tubuli
4. knippen APP

Welke structuur is aanwezig in de hersencellen van Alzheimerpatienten en kenmerkend voor deze ziekte?

1. Plaques
2. Tangles
3. ABP
4. Tau

Wil je extra uitleg over enzymen?

Bekijk het filmpje op de volgende dia (15 min)