This lesson contains 18 slides, with interactive quizzes and text slides.
Items in this lesson
10.3 Enzymen
Slide 1 - Slide
enzymen
enzym-substraat-product
sleutel-slot model
actieve centrum
allosterische zijde
verlaging activeringsenergie
invloed temperatuur op enzymactiviteit
invloed van de pH op enzymactiviteit
remming enzymactiviteit
competitief en niet-competitief (allosterisch)
Slide 2 - Slide
Enzym-substraat complex
Door hun ruimtelijke structuur kunnen ze maar met één stof (substraat) reageren
Enzymen zijn substraat-specifiek. Ze binden zich dus maar aan één bepaalde stof
Slide 3 - Slide
invloed enzym op activeringsenergie
Slide 4 - Slide
Optimumkromme
temperatuur-enzymactiviteit
Slide 5 - Slide
Optimumkromme pH-enzymactiviteit
Slide 6 - Slide
enzymregeling competitieve remming
Slide 7 - Slide
Enzymregeling
Allosterische remming: als een inhibitor gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat niet binden
Slide 8 - Slide
Enzymregeling
Allosterische activatie: als een activator gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat binden
Slide 9 - Slide
productinhibitie dmv allosterische remming
Slide 10 - Slide
enzym
verteringsproduct
voedingsstof
Slide 11 - Drag question
Wat gebeurt er met enzymen wanneer ze bij een veel te hoge pH worden gezet?
A
enzymen raken onwerkzaam door vormverandering
B
enzymen raken onwerkzaam door stolling
C
Enzymen verweken
D
enzymen sterven af
Slide 12 - Quiz
Enzymen x, y, en z kunnen werkzaam zijn in een vis
A
Juist
B
Onjuist
Slide 13 - Quiz
Bij 37 graden zijn er meer enzymen y dan z gedenatureerd.
A
Juist
B
Onjuist
Slide 14 - Quiz
In de afbeelding zie je de werking van twee enzymen. Als je onderzoek wilt doen naar de werking van enzymen bij 40 graden, welk van de twee enzymen kan je dan het beste gebruiken?
A
Enzym 1
B
Enzym 2
C
Beide zijn goed
D
Geen van beide
Slide 15 - Quiz
Welke bewering klopt? De stijging van de activiteit tussen P en Q komt doordat ..