In deze les zitten 22 slides, met interactieve quizzen, tekstslides en 2 videos.
Lesduur is: 45 min
Onderdelen in deze les
18.1 Polypeptide tot werkzaam eiwit
Slide 1 - Tekstslide
Ribosomen en ER communiceren via signaal-herkennings-moleculen,
deze communicatie kost energie, GTP!
Bekijk bron 1 in je boek op pag. 51.
Er staat een foutje in. Kun jij de fout vinden?
Slide 2 - Tekstslide
SAMENVATTING
Het SHM hecht aan een SHM-receptor.
Het ribosoom hecht zich aan een ribosoomreceptor en vervolgens aan het ER. Het ribosoom zit nu boven een eiwitpoort in het ER.
Door energie uit GTP komt het SHM los van zijn receptor. De eiwitpoort gaat open.
Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de polypeptideketen. De door translatie groeiende polypeptideketen komt in het ER.
De ribosoomreceptor los van het ribosoom. Het ribosoom komt los van het ER en de polypeptideketen in het ER.
Transportblaasjes vervoeren de gevormde polypeptideketens naar het Golgi-systeem. Membranen van organellen als het ER, het Golgi-systeem, het celmembraan of een lysosoom hebben allemaal hetzelfde bouwplan. Zij zijn opgebouwd uit een dubbele fosfolipidenlaag en bevatten eiwitten (Binas 79D).
Het Golgi-systeem voegt door middel van enzymen suikers, sulfaatgroepen of fosfaatgroepen toe aan de polypeptideketens en/of koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot één eiwit.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde polypeptideketens in blaasjes. Adreslabels aan de polypeptideketens bepalen de eindbestemming van de ketens.
Slide 3 - Tekstslide
Samenwerking ribosomen en ER
De ribosomen zorgen voor de translatie, d.w.z. vorming van de polypeptideketen.
In het ER vindt de verdere bewerking tot functionele eiwitten plaats.
De polypeptideketen krijgt zijn ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten in het ER. Stukjes membraan van het glad ER vormen transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
Slide 4 - Tekstslide
Welke 3 bestemmingen kunnen de gevormde eiwitten hebben?
Slide 5 - Tekstslide
Welke 3 bestemmingen kunnen de gevormde eiwitten hebben?
1) via exocytose HORMOON of ENZYM (D)
2) onderdeel van het celmembraan zoals een RECEPTOR of TRANSPORTEIWIT (E)
3) de eiwitten zijn de ENZYMEN van een lysosoom (F)
Slide 6 - Tekstslide
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur.
Primaire structuur
- volgorde/aantal/type aminozuren
Secundaire structuur
- H-bruggen: ɑ-helix of ẞ-sheet
Tertiaire structuur
- 3D-structuur door vanderwaalskrachten, H-bruggen, S-bruggen en verschillen in elektrische lading
Quaternaire structuur
- combinatie van 2 of meer polypeptideketens
Slide 7 - Tekstslide
Slide 8 - Video
Koppel de juiste structuur aan één van de omschrijvingen
Primaire structuur
Volgorde, type en aantal aminozuren
Combineren van verschillende polypeptideketens
ɑ-helix of een ẞ-sheet
een driedimensionale structuur
Secundaire structuur
Tertiaire structuur
Quaternaire structuur
Slide 9 - Sleepvraag
Welke binding(en) in dit deel van een eiwitmolecuul kan een peptidase (eiwitsplitsend enzym) verbreken?
A
alleen 3
B
alleen 1 en 4
C
alleen 2 en 5
D
1, 2, 3, 4 en 5
Slide 10 - Quizvraag
Slide 11 - Video
Eiwitten zonder juiste structuur zijn onwerkzaam!
Chaperonnes controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet, dan breekt de cel het verkeerd gevormde eiwit af. Gezonde cellen beschikken over een grote verscheidenheid aan chaperonne-eiwitten.
Slide 12 - Tekstslide
Bij koorts stijgt de kerntemperatuur van het lichaam.Verklaar dat bij hoge koorts het aantal chaperonnes in de cellen toeneemt.
Slide 13 - Open vraag
Welk van de in bron 3 genoemde eiwitstructuren kunnen chaperonnes herstellen?
A
primaire structuur
B
secundaire structuur
C
tertiaire structuur
D
quaternaire structuur
Slide 14 - Quizvraag
Bij de Katwijkse ziekte hopen eiwitten zich op in de bloedvaatwanden van de hersenen. Dit kan tot hersenbloedingen leiden. Deze erfelijke aandoening dankt zijn naam aan het feit dat er in Katwijk een aantal families is met deze ziekte. Over de hele wereld zijn ongeveer 300 tot 400 mensen bekend met deze aandoening.De Katwijkse ziekte ontstaat door een afwijking in triplet 693 van chromosoom 21. De mutatie veroorzaakt een vervanging van het aminozuur glutamine door glutaminezuur.
Slide 15 - Tekstslide
Welke structuur van het gevormde eiwit is in de Katwijkse ziekte zeker veranderd?
A
primaire structuur
B
secundaire structuur
C
tertiaire structuur
D
quaternaire structuur
Slide 16 - Quizvraag
Welk verschil is er tussen de aminozuren glutamine (Gln) en glutaminezuur (Glu)?
Bekijk BINAS 67H1
A
Bij glutamine heeft de R-groep een extra aminogroep. De R-groep van glutaminezuur heeft een hydroxylgroep.
B
Bij glutamine heeft de R-groep een hydroxylgroep. De R-groep van glutaminezuur heeft een extra aminogroep.
C
Bij glutamine heeft de R-groep een extra -CH2 groep. De R-groep van glutaminezuur ziet eruit als het aminozuur glucine.
D
Er is geen verschil.
Slide 17 - Quizvraag
Is de eerste, tweede of derde base van het 693e triplet gemuteerd?
A
de 1e base
B
de 2e base
C
de 3e base
Slide 18 - Quizvraag
Glutamine = CAA of CAG
Glutaminezuur = GAA of GAG
De 1e base C is dus gemuteerd en vervangen door G.
Slide 19 - Tekstslide
Zowel glutamine als glutaminezuur ontstaat uit 2-oxoglutaarzuur (Ox), een tussenproduct bij de celademhaling (Binas 68C). Daarbij wordt NH3 opgenomen.
In welk van de zes schema’s is de vorming van glutamine en glutaminezuur juist weergegeven?
Slide 20 - Tekstslide
Zowel glutamine als glutaminezuur ontstaat uit 2-oxoglutaarzuur (Ox), een tussenproduct bij de celademhaling (Binas 68C). Daarbij wordt NH3 opgenomen.
In welk van de zes schema’s is de vorming van glutamine en glutaminezuur juist weergegeven?
Slide 21 - Tekstslide
HUISWERK
Bestudeer 18.1
Lees alvast aandachtig de rest van H18. En maak alvast het huiswerk van 18.2 en 18.3. Zie periodeplanning in jaarbijlage in SOM.
Vrijdag 13 okt. les van dhr. Jongsma - huiswerk voor deze les is de examentraining H17 maken!