18.1 Polypeptide tot werkzaam eiwit

18.1 Polypeptide tot werkzaam eiwit
1 / 22
next
Slide 1: Slide
BiologieMiddelbare schoolvwoLeerjaar 6

This lesson contains 22 slides, with interactive quizzes, text slides and 2 videos.

time-iconLesson duration is: 45 min

Items in this lesson

18.1 Polypeptide tot werkzaam eiwit

Slide 1 - Slide

Ribosomen en ER communiceren via signaal-herkennings-moleculen, 
deze communicatie kost energie, GTP!
Bekijk bron 1 in je boek op pag. 51. 
Er staat een foutje in. Kun jij de fout vinden?

Slide 2 - Slide

SAMENVATTING

  • Het SHM hecht aan een SHM-receptor. 
  • Het ribosoom hecht zich aan een ribosoomreceptor en vervolgens aan het ER. Het ribosoom zit nu boven een eiwitpoort in het ER. 
  • Door energie uit GTP komt het SHM los van zijn receptor. De eiwitpoort gaat open. 
  • Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de polypeptideketen. De door translatie groeiende polypeptideketen komt in het ER. 
  • De ribosoomreceptor los van het ribosoom. Het ribosoom komt los van het ER en de polypeptideketen in het ER. 
  • Transportblaasjes vervoeren de gevormde polypeptideketens naar het Golgi-systeem. Membranen van organellen als het ER, het Golgi-systeem, het celmembraan of een lysosoom hebben allemaal hetzelfde bouwplan. Zij zijn opgebouwd uit een dubbele fosfolipidenlaag en bevatten eiwitten (Binas 79D). 
  • Het Golgi-systeem voegt door middel van enzymen suikers, sulfaatgroepen of fosfaatgroepen toe aan de polypeptideketens en/of koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot één eiwit. 
  • Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde polypeptideketens in blaasjes. Adreslabels aan de polypeptideketens bepalen de eindbestemming van de ketens.

Slide 3 - Slide

Samenwerking ribosomen en ER

  • De ribosomen zorgen voor de translatie, d.w.z. vorming van de polypeptideketen.
  • In het ER vindt de verdere bewerking tot functionele eiwitten plaats.
  • De polypeptideketen krijgt zijn ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten in het ER. Stukjes membraan van het glad ER vormen transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.

Slide 4 - Slide

Welke 3 bestemmingen kunnen de gevormde eiwitten hebben?

Slide 5 - Slide

Welke 3 bestemmingen kunnen de gevormde eiwitten hebben?

1) via exocytose HORMOON of ENZYM (D)

2) onderdeel van het celmembraan zoals een RECEPTOR of TRANSPORTEIWIT (E)

3) de eiwitten zijn de ENZYMEN van een lysosoom (F)

Slide 6 - Slide

Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur.

Primaire structuur
- volgorde/aantal/type aminozuren

Secundaire structuur
- H-bruggen: ɑ-helix of ẞ-sheet

Tertiaire structuur
- 3D-structuur door vanderwaalskrachten, H-bruggen, S-bruggen en verschillen in elektrische lading

Quaternaire structuur
- combinatie van 2 of meer polypeptideketens

Slide 7 - Slide

Slide 8 - Video

Koppel de juiste structuur aan één van de omschrijvingen
Primaire structuur
Volgorde, type en aantal aminozuren
Combineren van verschillende polypeptideketens
ɑ-helix of een ẞ-sheet
een driedimensionale structuur
Secundaire structuur
Tertiaire structuur
Quaternaire structuur

Slide 9 - Drag question

Welke binding(en) in dit deel van
een eiwitmolecuul kan een
peptidase (eiwitsplitsend enzym)
verbreken?
A
alleen 3
B
alleen 1 en 4
C
alleen 2 en 5
D
1, 2, 3, 4 en 5

Slide 10 - Quiz

Slide 11 - Video

Eiwitten zonder juiste structuur zijn onwerkzaam!
Chaperonnes controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet, dan breekt de cel het verkeerd gevormde eiwit af. Gezonde cellen beschikken over een grote verscheidenheid aan chaperonne-eiwitten.

Slide 12 - Slide

Bij koorts stijgt de kerntemperatuur van het lichaam.Verklaar dat bij hoge koorts het aantal chaperonnes in de cellen toeneemt.

Slide 13 - Open question

Welk van de in bron 3 genoemde eiwitstructuren kunnen chaperonnes herstellen?
A
primaire structuur
B
secundaire structuur
C
tertiaire structuur
D
quaternaire structuur

Slide 14 - Quiz

Bij de Katwijkse ziekte hopen eiwitten zich op in de bloedvaatwanden van de hersenen. Dit kan tot hersenbloedingen leiden. Deze erfelijke aandoening dankt zijn naam aan het feit dat er in Katwijk een aantal families is met deze ziekte. Over de hele wereld zijn ongeveer 300 tot 400 mensen bekend met deze aandoening. De Katwijkse ziekte ontstaat door een afwijking in triplet 693 van chromosoom 21. De mutatie veroorzaakt een vervanging van het aminozuur glutamine door glutaminezuur.

Slide 15 - Slide

Welke structuur van het gevormde eiwit is in de Katwijkse ziekte zeker veranderd?

A
primaire structuur
B
secundaire structuur
C
tertiaire structuur
D
quaternaire structuur

Slide 16 - Quiz

Welk verschil is er tussen de aminozuren
glutamine (Gln) en glutaminezuur (Glu)?

Bekijk BINAS 67H1
A
Bij glutamine heeft de R-groep een extra aminogroep. De R-groep van glutaminezuur heeft een hydroxylgroep.
B
Bij glutamine heeft de R-groep een hydroxylgroep. De R-groep van glutaminezuur heeft een extra aminogroep.
C
Bij glutamine heeft de R-groep een extra -CH2 groep. De R-groep van glutaminezuur ziet eruit als het aminozuur glucine.
D
Er is geen verschil.

Slide 17 - Quiz

Is de eerste, tweede of derde base van het 693e triplet gemuteerd?
A
de 1e base
B
de 2e base
C
de 3e base

Slide 18 - Quiz

Glutamine = CAA of CAG
Glutaminezuur = GAA of GAG

De 1e base C is dus gemuteerd en vervangen door G.

Slide 19 - Slide

Zowel glutamine als glutaminezuur ontstaat uit 2-oxoglutaarzuur (Ox), een tussenproduct bij de celademhaling (Binas 68C). Daarbij wordt NH3 opgenomen.
In welk van de zes schema’s is de vorming van glutamine en glutaminezuur juist weergegeven?

Slide 20 - Slide

Zowel glutamine als glutaminezuur ontstaat uit 2-oxoglutaarzuur (Ox), een tussenproduct bij de celademhaling (Binas 68C). Daarbij wordt NH3 opgenomen.
In welk van de zes schema’s is de vorming van glutamine en glutaminezuur juist weergegeven?

Slide 21 - Slide

HUISWERK
  • Bestudeer 18.1
  • Lees alvast aandachtig de rest van H18. En maak alvast het huiswerk van 18.2 en 18.3. Zie periodeplanning in jaarbijlage in SOM.
Vrijdag 13 okt. les van dhr. Jongsma - huiswerk voor deze les is de examentraining H17 maken! 

Slide 22 - Slide