Week 4 - Levensmiddelenchemie

• Chemie
• MBO
• Studiejaar 1

Levensmiddelenchemie - week 4

Lesplanning

• Hoe kan ik dit vak het beste volgen? (Herhaling)
• Terugblik week 3
• Bespreken opdracht 9 t/m 14 - eiwitten
• Maken opdracht 15 + 16 - eiwitten
• Bespreken opdracht 15 + 16 - eiwitten

Hoe kan ik dit vak het beste volgen?

Wat heb je nodig?

• Boekje levensmiddelenchemie
• BINAS
• Vragenlijsten vetten, koolhydraten en eiwitten
• Schrift
• Pen, potlood, gum
• Laptop (om op onderzoek uit te gaan)
• Weekplanning (hierin staan de onderwerpen en opdrachten per les!)

Hoe kan ik dit vak het beste volgen?

Tijdens deze lessen:

• Eerst zelf onderzoeken! Het heeft geen zin om enkel de antwoorden te bekijken
• Maak je opdrachten en zorg dat je op schema loopt
• Zorg ervoor dat je de juiste antwoorden op de vragen verzameld
• Maken eventueel een begrippenlijst (veel moeilijke woorden!)
• Begin op tijd met het leren voor de toets
• Houd overzicht (Print het materiaal en gebruik een snelhechter op je materiaal te verzamelen)

Terugblik week 3

Waar zijn we vorige week geëindigd?

Maak opdracht 9 t/m 14 uit de vragenlijst eiwitten

Let op: Niveau 3 studenten hoeven vraag 13 niet te maken

Tip:

Gebruik het theorieboek (ELO) H3 bij het maken van de opdrachten of ga op zoek op het internet!

Klaar? Bekijk de volgende slides, voor uitleg over de opdrachten

9. Er zijn verschillende aminozuren. Op welke manieren kun je deze indelen?

Tip: Er zijn drie mogelijke indelingen

Uitleg over soorten aminozuren

9. Indeling van aminozuren

Indeling 1:

Op basis van essentiëliteit

We kennen essentiële aminozuren en niet-essentiële aminzouren

Essentiële aminozuren heeft je lichaam niet nodig. Je lichaam kan deze zelf aanmaken

1. Juist
2. Onjuist

Essentiële aminozuren heeft je lichaam nodig. Je lichaam kan deze niet zelf aanmaken en moet deze binnenkrijgen via voeding

1. Juist
2. Niet juist

Essentiële aminozuren - extra uitleg

9. Indeling van aminozuren

Indeling 2:

Op basis van zijgroepen

• We kennen 20 aminozuren die voorkomen in menselijke eiwitten. 
• Deze eiwitten hebben allemaal een andere "rest" groep
• De restgroep kan zuur, basisch of neutraal zijn

Uitleg over zijgroepen van aminozuren

9. Indeling van aminozuren

Indeling 3:

Op basis van biologische functie

• Met biologische functie bedoelen we de functie van eiwitten in het lichaam
• We kennen 6 verschillende soorten biologische functies (zie volgende slide)

Verschillende biologische functies van eiwitten

1. Enzymfunctie
2. Structuurfunctie (bv. vlees, haar etc.)
3. Stop/start functie (bv. het stollen van bloed)
4. Herkenningsfunctie (bv. eiwitten bepalen welke stof de cellen inmogen of juist niet)
5. Transportfunctie (bv. het vervoeren van zuurstof in het bloed)
6. Voedingsfunctie (bv. eiwitten dienen als brandstof voor het lichaam, je krijgt er energie van)

10. Wat is een dipeptide? En een polypeptide?

10. Wat is een dipeptide? 

En een polypeptide?

Telwoorden:

Mono = 1 stuk/deel

Di = 2 stukken/delen

Tri = 3 stukken/delen

Oligo = 4 t/m 9 stukken/delen

Poly = 10 of meer stukken/delen

Extra uitleg

11. Hoe noem je het type reactie waarmee je aminozuren aan elkaar koppelt?

1. Hydrolysatie reactie
2. Condensatie reactie

En hoe noem je het type reactie waarmee je aminozuren uit elkaar haalt?

1. Hydrolysatie reactie
2. Condensatie reactie

Hier hebben we het ook over gehad bij vetten.

Het aan elkaar koppelen van een glycerol en vetzuren verloopt ook via een condensatie reactie!

Het uit elkaar halen van triglyceriden verloopt ook via een hydrolysatie reactie!

12. Teken de algemene structuurformule van een aminozuur

12. Teken de algemene structuurformule van een aminozuur

Aminogroep

Zuurgroep

Uitleg bij vraag 12

13. Geef de reactie van de vorming van een dipeptide weer in structuurformules.

Let op: Niveau 3 studenten mogen deze vraag overslaan, als je het leuk vindt, mag je de vraag natuurlijk maken!

13. Geef de reactie van de vorming van een dipeptide weer in structuurformules.

Extra toelichting bij vraag 13

14. Geef het karakteristieke deel van een dipeptide een kleur in de zojuist gemaakte tekening

14. Geef het karakteristieke deel van een dipeptide een kleur in de zojuist gemaakte tekening

Het karakteristieke deel van een dipeptide is aangegeven in de rode rechthoek

Toe aan pauze?

Neem deze dan nu en ga een andere dag verder met de volgende slides!

Zin om door te gaan?

Klik snel verder, veel succes!

En door!

Maak opdracht 15 + 16 uit de vragenlijst eiwitten

Tip: Gebruik H3 uit het theorieboek + zoek het internet af voor antwoorden

Klaar? Ga naar de volgende slide voor uitleg!

Advies: Maak de opdrachten eerst zelf!

15. Wat verstaat men onder de denaturatie van eiwitten?

Op welke manieren kan dit plaatsvinden?

15. Wat verstaat men onder de denaturatie van eiwitten?

Op welke manieren kan dit plaatsvinden?

De denaturatie is de onherstelbare verandering van een eiwit. Hierbij verandert de structuur van een eiwit.

Bijvoorbeeld:

• Chemische verandering: De hydolyse van eiwitten (reactie met water, waardoor eiwitten splitsen) of Maillard reactie
  
• Fysische verandering:  Het verhitten of koelen van eiwitten
• Mechanische verandering: Het opkloppen van eiwitten

Extra uitleg

16. Een eiwit wordt weergegeven in verschillende structuren. 

Geef aan wat wordt bedoeld met de volgende structuren:

• Primaire structuur
  
• Secondaire structuur
  
• Tertiaire structuur

16. Een eiwit wordt weergegeven in verschillende structuren. 

Klik hier voor uitleg

De primaire structuur

De hoeveelheid en volgorde van aminozuren in een eiwit

0

De secundaire structuur

• De ruimtelijke vorm die de primaire structuur kan aannemen
• Dit kan zijn een α-helix of een β-sheet

0

De tertiaire structuur

• Ook de α -helixen en de β-sheets van de secundaire structuur kunnen een ruimtelijke vorm aannemen.

Samenvattend

Afronding week 4

Hoera! Je hebt de opdrachten over eiwitten afgerond!

Begrijp je alle opdrachten?

Zo niet? Dan:

• Neem contact op met docent (zie handleiding online lessen)
• Stel vragen
• Jij bent degene die de toets moet maken en voldoende moet afsluiten