14.4 Eiwitten

• Scheikunde
• Middelbare school
• vwo
• Leerjaar 6

Welkom, ga lekker zitten

Welkom, ga lekker zitten

Doelen van deze les:

Structuur

Functies

Afbraak

Aminozuren

Twintig aminozuren => alle eiwitten. 

Peptidebinding = amidebinding

Tekenregels

teken tripeptide gly-ala-val

teken tripeptide gly-ala-val

Structuur

Primair: aminozuurvolgorde (vaak 1 letter: BINAS 67H)

Secundair: plaat/helix/random door H-bruggen (N-H en C=O)

Tertiair: Gevouwen polypeptideketen (S-S binding, ion-ion interactie)

Invloed zijketens

Zijketens van aminozuren kunnen 

meer of minder hydrofiel zijn 

(vorming H-bruggen).

Zijketens van aminozuren kunnen zuur 

of basisch zijn en dus afhankelijk van 

de pH een +, 0 of - lading hebben.

Denaturatie

Temperatuur en pH kunnen de niet-covalente bindingen in een eiwit verbreken => ontvouwen (blijvend).

Het hydrofobe binnenste van een 

gevouwen eiwit komt aan de buitenkant 

=> minder wateroplosbaar

=> troebel (eitje bakken, ceviche)

Functies

• Katalysator (=enzym)
• Celskelet 
• Transport
• Communicatie (hormonen)
• Regulatie

Afbraak

Door (enzymatische) hydrolyse afbraak tot aminozuren

Via darmwand in bloed

Gebruikt voor synthese nieuwe eiwitten (lever)

Essentiele aminozuren: moeten in voeding zitten

Afbraak aminogroepen tot ureum (via urine weg); overblijvend carbonzuur wordt verbrand

maak 32c en 34 blz 50

Enzym = biokatalysator

Substraat bindt aan enzym (sleutel-slot)

Reactie vindt plaats (bijv hydrolyse)

Producten los; enzym klaar 

voor nieuwe reactie

Stereospecifiek

De ruimtelijke structuur van het enzym (stereo) moet precies passen (specifiek) op het substraat.

De binding van het substraat op het enzym vindt plaats door vdW-krachten, H-bruggen, ionbindingen

huiswerk