Les 3 eiwitvouwing

• Middelbare school

Practicum bespreking

Wat hebben we gedaan?

Wat hebben we waargenomen?

Hoe werkt het?

We hebben aminozuren gescheiden met dunne laag chromatografie. 

We hebben de aminozuren een kleurtje gegeven en gekeken of de karakteristieke groepen van de aminozuren affiniteit hadden met de stationaire fase.

Verschillende kleuren met verschillende Rf-waarden. 

Vandaag

Verder met eiwitten:

Verschillende eiwit structuren:

• Primaire structuur
• Secundaire structuur
• Tertiaire structuur

Eiwitvouwing 

Leerdoelen

• De leerling kan de primaire eiwitstructuur herkennen en beschrijven.
• De leerling kan de secundaire eiwitstructuur herkennen en beschrijven.
• De leerling kan de tertiaire eiwitstructuur herkennen en beschrijven. 
• De leerling kan de vouwing van een eiwit deels verklaren op microniveau a.d.h.v. secundaire of primaire structuur. 

Primaire structuur

Structuur op moleculair niveau.

Deze structuur focust zich op de aminozuur volgorde (sequentie). 

Soms 

Primaire structuur

Vaak laat met niet eens de moleculen zien maar alleen de afkortingen van de aminozuren of de lettervolgorde (Zie BINAS 67C). 

 

Geef de lettervolgorde van deze aminozuursequentie. Geef tussen elk een aminozuur een streepje als binding weer.

Secundaire structuur

Bij de secundaire structuur kijken we niet meer naar de aminozuren zelf, maar meer de structuur die een groep aminozuren,  een polypeptide, aanneemt. 

De twee structuren die je moet kennen:

1. alpha helix
2. bèta plaat

Secundaire structuur: aplha helix

• Structuur als een wenteltrap. 
• Spiraalvorm komt door waterstofbruggen tussen de N-H en C=O van de uiteinden van de aminozuren. 
• Ook zijkentens van sommige aminozuren kunnen onderlinge bindingen vormen. 

Bindingen in alpahelix

• Waterstofbruggen.
• Zwavelbruggen (In het geval van Cysteïne).  

Secundaire structuur: aplha helix

Bèta plaat

Bèta-plaat

Geen spiraal maar een plaat. 

Ook hier samen klontering door onderlinge waterstofbruggen. 

Welke secundaire structuren zien we, en waar?

Waarom deze vormen?

Door de vele verschillende mogelijkheden in groepen, conformeren de aminozuurstrengen zich zo, dat ze zoveel mogelijk energie kwijt kunnen in onderlinge dipool-dipool, ion-dipool, zwavelbruggen of waterstofbruggen. 

Op deze manier zijn de aminozuren in het eiwit in een zo laag mogelijke energie toestand. Daarom worden deze vormen aangenomen.

Tertiaire structuur

In de tertiaire structuur van een eiwit kijken we naar hoe verschillende groepen aminozuren interactie hebben. 

Hierdoor kunnen we iets zeggen over de plaats of de werking van het eiwit.

Wat zien we?

Celwand, alpha helix. active site

 prenyl transferase

Wat kunnen we zeggen over de buitenkant van deze helices?

Bindingen in een eiwit

Covalente bindingen (S-bruggen)

Waterstofbruggen (H-Bruggen)

Dipool-Dipool bindingen (tussen polaire groepen in polaire aminozuren.

Deze bindingen zorgen voor de verschillende structuren in een eiwit. 

Oefenen

Maak je sommen en stel mij vragen. 

Eiwitdenaturatie

Denaturatie is het proces 

waarbij de natieve eigenschappen 

van het molecuul veranderen.

Eiwitdenaturatie het proces 

dat de tertiaire of secundaire structuur van de eiwitten verliest.

Denaturatie

Veranderen van de structuur van een eiwit:

temperatuur verhogen

pH te verlagen (zuurgraad)

Waterstofbruggen en zwavelbruggen worden dan verbroken, waardoor het opgerolde eiwitmolecuul zich ontvouwt

Een gedenatureerd eiwit neemt meestal een andere ruimtelijke structuur aan nadat de pH of temperatuur weer normaal zijn geworden.

Om de structuur van een eiwit intact te houden is de pH-waarde belangrijk. Welke structuur verandert er bij verschillende pH-waarden?

1. primaire
2. secundaire
3. tertiaire
4. quarternaire

De karakteristieke
binding in dit
eiwit is de ...

1. atoombinding
2. vanderwaalsbinding
3. peptidebinding
4. waterstofbrug

Dit polymeer is
een eiwit.
Eiwitten zijn
opgebouwd uit ...

1. vetzuren
2. koolhydraten
3. vetten
4. aminozuren