18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit

Paragraaf 1 Dierenwelzijn
18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Voorkennisvragen
1. Waar bevinden zich de ribosomen in de cel?
2. Wat is de functie van het ER en het golgisysteem ook al weer? 

1 / 33
suivant
Slide 1: Diapositive
BiologieMiddelbare schoolvwoLeerjaar 6

Cette leçon contient 33 diapositives, avec diapositives de texte et 3 vidéos.

time-iconLa durée de la leçon est: 50 min

Éléments de cette leçon

Paragraaf 1 Dierenwelzijn
18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Voorkennisvragen
1. Waar bevinden zich de ribosomen in de cel?
2. Wat is de functie van het ER en het golgisysteem ook al weer? 

Slide 1 - Diapositive

Slide 2 - Vidéo

Doel 18.1
☐ Je kunt beschrijven hoe een cel van een of meer polypeptideketens een werkzaam eiwit maakt (18.1)
☐ Je kunt verschillende voorbeelden geven hoe eiwitmoleculen bijdragen aan het functioneren van een organisme (18.2)

Ik gooi de volgorde van 18.1 en 18.2 een beetje door elkaar......

Slide 3 - Diapositive

Slide 4 - Diapositive

Polypeptide -> ER
1. Elke polypeptidestreng begint met een signaalpeptide (adreslabel)

BINAS 71J

Slide 5 - Diapositive

Polypeptide -> ER
2. SignaalHerkenningsMolecuul (SHM) bindt aan het adreslabel en stopt tijdelijk de translatie

Slide 6 - Diapositive

Polypeptide -> ER
3. SignaalHerkenningsMolecuul (SHM) bindt aan het SHM-receptoreiwit in het membraan van het ER


Slide 7 - Diapositive

Polypeptide -> ER
4. Ribosoom bindt aan ribosoomreceptor op het ER, boven een eiwitpoort



Slide 8 - Diapositive

Polypeptide -> ER
5. Met behulp van energie uit GTP molecuul (GTP -> GDP + P) koppels SMH los




Slide 9 - Diapositive

Polypeptide -> ER
6. Enzym verwijdert signaalpeptide van de polypeptideketen





Slide 10 - Diapositive

Polypeptide -> ER
7. Translatie gaat verder en polypeptideketen groeit nu ín het ER





Slide 11 - Diapositive

Polypeptide -> ER
8. Als de translatie stopt koppelt het ribosoom los en zit de polypeptide los in het ER.





Slide 12 - Diapositive

Polypeptide -> ER
9. In het ER wordt de polypeptideketen gevouwen tot een eiwit (3D structuur) en worden eventueel moleculen (suikers) toegevoegd





Slide 13 - Diapositive

Polypeptide -> ER
10. Door afstulping van het ER membraan ontstaan transportblaasjes richting het Golgisysteem





Slide 14 - Diapositive

Vragen:
  • 1. Wat bepaald of een eiwit door een ribosoom in het cytoplasma wordt geproduceerd of door een ribosoom op het ER?
  • 2. Bevat een eiwit nog steeds de adreslabel zodra het in het celmembraan zit?

Slide 15 - Diapositive

Polypeptide -> ER
Door afstulping van het ER membraan ontstaan transportblaasjes richting het Golgisysteem





  
BINAS 79D

Slide 16 - Diapositive

Slide 17 - Vidéo

                                              Golgi
1. In het Golgisysteem wordt het eiwit helemaal afgemaakt, bijvoorbeeld:
Toevoeging fosfaatgroepen
Wijzigen suikergroepen
Koppelen ketens tot een groter eiwit





  
BINAS 79D

Slide 18 - Diapositive

                                              Golgi
2. Eiwit wordt ingepakt in een blaasje voor de definitieve bestemming (ook op basis van adreslabels).






  

Slide 19 - Diapositive

                                              Golgi
a. Eiwit is bedoeld voor buiten de cel: exocytose van de inhoud van een transportblaasje .







  

Slide 20 - Diapositive

                                              Golgi
b. Eiwit is bedoeld voor celmembraan: eiwit wordt ingebouwd in de membraan van het transportblaasje, na fusie van het transportblaasje met de celmembraan zitten de eiwitten in de celmembraan.








  

Slide 21 - Diapositive

                                              Golgi
c. Voor sommige eiwitten is de exocytose gereguleerd. Dit gebeurt dan alleen als een signaaleiwit is gebonden aan een receptor.









  

Slide 22 - Diapositive

d. Soms vormt zich geen transportblaasje maar een lysosoom. Het eiwit heeft dan de functie van enzym om dingen af te breken.









  

Slide 23 - Diapositive

Les 2
Juist of onjuist?
  • 1. Ribosomen liggen zowel los in het cytoplasma als op het ER
  • 2. Aan de aminozuren in een compleet afgewerkt eiwit kan men zien of het een eiwit is dat gevormd is in het ER of in het cytoplasma
  • 3. Aan de nucleotidevolgorde van het DNA van een gen kan men zien of het codeert voor een eiwit dat gevormd moet worden in het ER
  • 4. Aminozuurketens worden ook wel polypeptiden genoemd
  • 5. Het golgisysteem dient als het distributiecentrum van de cel en bepaald waar de gevormde eiwitten heen moeten
  • 6. Een lysosoom is een transportblaasje met opgenomen voedingsstoffen

Slide 24 - Diapositive

Doel 18.1
☐ Je kunt beschrijven hoe een cel van een of meer polypeptideketens een werkzaam eiwit maakt.
☐ Je kunt verschillende voorbeelden geven hoe eiwitmoleculen bijdragen aan het functioneren van een organisme.


Slide 25 - Diapositive

Eiwitstructuur
  1. Primaire structuur: aminozuurketen
  2. secundaire structuur: alpha helix of beta sheet
  3. Tertiaire structuur: Driedimensionale structuur ontstaan door afwisseling alpha helix en beta sheets
  4. Quataire structuur: Meerdere eiwit subeenheden aan elkaar vast

Slide 26 - Diapositive

Slide 27 - Diapositive

Vouwing van eiwitten
Komt tot stand door onderlinge chemische verbindingen tussen aminozuren.

Verschillende verbindingen:
- H-bruggen
- S-brug
- Vanderwaalsverbinding
- elektrostatische krachtverbinding

Slide 28 - Diapositive

Slide 29 - Diapositive

Chaperonne-eiwitten
Plaats in de cel:
Cytoplasma en vrijwel elk organel

Functie: 
Onjuist gevouwen eiwitten herstellen in juiste vorm

Benodigdheden:
ATP

Slide 30 - Diapositive

Denaturatie
Door hoge temperatuur of pH wijziging worden H-bruggen en S-bruggen verbroken

Eiwit verliest daardoor zijn vorm en daarmee vaak ook zijn functie

Slide 31 - Diapositive

Kleine lesafsluiter
1. Wat is de primaire structuur van eiwitten?
2. Waardoor komt de vorm van een eiwit tot stand?
3. In welke organellen vindt de vouwing en bewerking van eiwitten plaats?
4. Hoe noemen we de eiwitten die in staat zijn verkeerd gevouwen eiwitten te herstellen. 
5. Is denaturatie reversibel? 

Slide 32 - Diapositive

Slide 33 - Vidéo