Hoofdstuk 18 les 1

• Biologie
• Middelbare school
• vwo
• Leerjaar 6

hoofdstuk 18

paragraaf 1 t/m 3

eiwitvorming

• polypeptideketen gevormd in het ribosoom
• eerste vouwing en suikerketens in het ER
• verdere vouwing en fosfaatketens in het golgiapparaat

vouwing van eiwitten gebeurt onder begeleiding van chaperonne-eiwitten

Polypeptide -> ER

1. Elke polypeptidestreng begint met een signaalpeptide (adreslabel)

BINAS 71J

Polypeptide -> ER

2. SignaalHerkenningsMolecuul (SHM) bindt aan het adreslabel en stopt tijdelijk de translatie

Polypeptide -> ER

3. SignaalHerkenningsMolecuul (SHM) bindt aan het SHM-receptoreiwit in het membraan van het ER

Polypeptide -> ER

4. Ribosoom bindt aan ribosoomreceptor op het ER, boven een eiwitpoort

Polypeptide -> ER

5. Met behulp van energie uit GTP molecuul (GTP -> GDP + P) koppels SMH los

Polypeptide -> ER

6. Enzym verwijdert signaalpeptide van de polypeptideketen

Polypeptide -> ER

7. Translatie gaat verder en polypeptideketen groeit nu ín het ER

Polypeptide -> ER

9. In het ER wordt de polypeptideketen gevouwen tot een eiwit (3D structuur) en worden eventueel moleculen (suikers) toegevoegd

Polypeptide -> ER

8. Als de translatie stopt koppelt het ribosoom los en zit de polypeptide los in het ER.

Polypeptide -> ER

10. Door afstulping van het ER membraan ontstaan transportblaasjes richting het Golgisysteem

eiwitvouwing

Eiwitten

• Primaire structuur: volgorde aminozuren
• Secundaire structuur:  a-helix of b-sheet vorm door hoek peptidebindingen en waterstofbruggen
• Tertiaire structuur: vorming zwavelbruggen, hydrofobe en -fiele delen, lading zorgen voor vouwing
• Quarternaire structuur: meerdere polypeptideketens vormen samen een eiwit
• Foldit

functies van eiwitten

Alzheimer

• amyloide plaques (APP speelt een rol bij de aanmaak en het repareren van synapsen) -->  ontstekingsreacties
• tau-tangles  (Tau-eiwitten spelen een belangrijke rol bij microtubuli)
• motoreiwitten

enzymen

• enzym-substraat-product
• sleutel-slot model
• actieve centrum
• allosterische zijde
• verlaging activeringsenergie
• invloed temperatuur op enzymactiviteit
• invloed van de pH op enzymactiviteit
• remming enzymactiviteit
• competitief en niet-competitief (allosterisch)

Enzym-substraat complex

Door hun ruimtelijke structuur kunnen ze maar met één stof (substraat) reageren

Enzymen zijn substraat-specifiek. Ze binden zich dus maar aan één bepaalde stof

invloed enzym op activeringsenergie

Optimumkromme 

temperatuur-enzymactiviteit

Optimumkromme pH-enzymactiviteit 

enzymregeling competitieve remming

Enzymregeling

Allosterische remming: als een inhibitor gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat niet binden

Enzymregeling

Allosterische activatie: als een activator gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat binden

productinhibitie dmv allosterische remming

     enzym

verteringsproduct

  voedingsstof

Wat gebeurt er met enzymen wanneer ze bij een veel te hoge pH worden gezet?

1. enzymen raken onwerkzaam door vormverandering
2. enzymen raken onwerkzaam door stolling
3. Enzymen verweken
4. enzymen sterven af

Enzymen x, y, en z kunnen werkzaam zijn in een vis

1. Juist
2. Onjuist

Bij 37 graden zijn er meer enzymen y dan z gedenatureerd.

1. Juist
2. Onjuist

In de afbeelding zie je de werking van twee enzymen. Als je onderzoek wilt doen naar de werking van enzymen bij 40 graden, welk van de twee enzymen kan je dan het beste gebruiken?

1. Enzym 1
2. Enzym 2
3. Beide zijn goed
4. Geen van beide

Welke bewering klopt?
De stijging van de activiteit
tussen P en Q komt doordat ..

1. ... er meer enzymen bijkomen
2. ... er per enzymmolecuul meer stof wordt omgezet
3. ... er meer substraat bijkomt.