14.4 Eiwitten

Welkom, ga lekker zitten

Welkom, ga lekker zitten

1 / 16

Slide 1: Slide

ScheikundeMiddelbare schoolvwoLeerjaar 6

This lesson contains 16 slides, with text slides and 2 videos.

Items in this lesson

Welkom, ga lekker zitten

Welkom, ga lekker zitten

Slide 1 - Slide

Doelen van deze les:

Structuur

Functies

Afbraak

Slide 2 - Slide

Aminozuren

Twintig aminozuren => alle eiwitten.

Peptidebinding = amidebinding

Slide 3 - Slide

Tekenregels

Slide 4 - Slide

teken tripeptide gly-ala-val

Slide 5 - Slide

teken tripeptide gly-ala-val

Slide 6 - Slide

Structuur

Primair: aminozuurvolgorde (vaak 1 letter: BINAS 67H)

Secundair: plaat/helix/random door H-bruggen (N-H en C=O)

Tertiair: Gevouwen polypeptideketen (S-S binding, ion-ion interactie)

Slide 7 - Slide

Invloed zijketens

Zijketens van aminozuren kunnen

meer of minder hydrofiel zijn

(vorming H-bruggen).

Zijketens van aminozuren kunnen zuur

of basisch zijn en dus afhankelijk van

de pH een +, 0 of - lading hebben.

Slide 8 - Slide

maak 22 blz 128

Slide 9 - Slide

Slide 10 - Slide

Denaturatie

Temperatuur en pH kunnen de niet-covalente bindingen in een eiwit verbreken => ontvouwen (blijvend).

Het hydrofobe binnenste van een

gevouwen eiwit komt aan de buitenkant

=> minder wateroplosbaar

=> troebel (eitje bakken, ceviche)

Slide 11 - Slide

Functies

Katalysator (=enzym)
Celskelet
Transport
Communicatie (hormonen)
Regulatie

Slide 12 - Slide

Afbraak

Door (enzymatische) hydrolyse afbraak tot aminozuren

Via darmwand in bloed

Gebruikt voor synthese nieuwe eiwitten (lever)

Essentiele aminozuren: moeten in voeding zitten

Afbraak aminogroepen tot ureum (via urine weg); overblijvend carbonzuur wordt verbrand

Slide 13 - Slide

Slide 14 - Video

Slide 15 - Video

huiswerk

Slide 16 - Slide