VWO 5 Herhalen Voeding

Voeding
Herhalen Thema 10 Voeding
VWO 5
1 / 33
next
Slide 1: Slide
BiologieMiddelbare schoolvwoLeerjaar 5

This lesson contains 33 slides, with interactive quizzes and text slides.

Items in this lesson

Voeding
Herhalen Thema 10 Voeding
VWO 5

Slide 1 - Slide

Deze les...
Voedingsstoffen en hun functies in het lichaam
Hoe worden deze voedingsstoffen afgebroken en opgenomen?
Verteringsstelsel (wat en waar?)
Enzymen

Slide 2 - Slide

Welke drie voedingsstoffen worden afgebroken door je lichaam?

Slide 3 - Open question

Welke brandstof kan niet als reservestof dienen?
A
Eiwitten
B
Koolhydraten
C
Vetten
D
Mineralen

Slide 4 - Quiz

Voedingsstoffen

Slide 5 - Slide

Voeding
  • Voedingsmiddelen,
  • Voedingsstoffen en
  • Voedingsvezels

Additieven (mooier, langer)

Slide 6 - Slide

Slide 7 - Slide

Slide 8 - Slide

Slide 9 - Slide

Slide 10 - Slide

Maag
Exocriene kliertjes 

Slide 11 - Slide

Dunne darm

Slide 12 - Slide

Waar zijn enzymen werkzaam voor de vertering van koolhydraten, vetten en eiwitten? In de ...
A
maag
B
twaalfvingerige darm
C
dunne darm
D
zowel twaalfvingerige darm als dunne darm

Slide 13 - Quiz

In de afbeelding zie je een voorbeeld van mechanische vertering.
A
Goed
B
Fout

Slide 14 - Quiz

Vertering met behulp van gal is
A
mechanische vertering
B
chemische vertering
C
geen van beiden

Slide 15 - Quiz

Koolhydraten

Eenvoudige > omgevormd tot glucose.

Complexe > afgebroken tot (en evt. omgevormd tot) glucose.

Slide 16 - Slide

Koolhydraten
Vertering start met kleiner maken grote koolhydraten: zetmeel, glycogeen.
Mond en alvleesklier: amylase.

In dunne darm worden de verschillende monosacharides die ontstaan afgebroken:
maltase, sacharase, lactase.


BINAS
82E, F, G

Slide 17 - Slide

Eiwitten
Eiwitten omvormen tot polypeptidenketens en (di)peptide.
Maag maakt maagzuur (denatureren eiwit) en pepsine. In alvleesklier trypsine en chymotrypsine.
Deze enzymen hebben allen een pro-enzym.

Al laatste zorgen in de dunne darm exopeptidasen en endopeptidasen en dipeptidasen voor losse aminozuren.




BINAS
82E, F, G

Slide 18 - Slide

Eiwitten
Verbreken van verbindingen tussen aminozuren gebeurd tussen de NH-groep en de COOH-groep.

Door hydrolyse kan door toevoegen van water (H2O) aminozuren van elkaar gesplitst worden.

Slide 19 - Slide

Eiwitten
Endopeptidasen knippen middenin de peptideketen.

Exopeptidasen knippen aan het uiteinde.

Dipeptidasen knippen een dipeptide los.

Slide 20 - Slide

Vetten
Vetten zijn niet oplosbaar in water.
Daardoor moeilijk toegangkelijk voor enzymen.

Lever maakt gal, hierdoor onstaan micellen (kleine vetdruppels). Dit vormt een emulsie.
Hierdoor kan lipase uit de alvleesklier zijn werk beter doen.

Lipase verteert vetten (gliceriden) in monoglyceriden, glycerol en vetzuren.
BINAS
82E, F, G

Slide 21 - Slide

Opname stoffen
Transporteiwitten zorgen vooral voor opname stoffen, bijv. vitaminen.
(voorkomt ook 'terugstromen')

Meestal is een combinatie van transporteiwitten nodig.

Slide 22 - Slide

Opname stoffen
Kleine vetzuren zijn oplosbaar en kunnen celmembraan passeren en komen in weefselvloeistof terecht.

Grotere vetzuren worden omgevormd tot vetmolecuul en vormen vetdruppel. Bewerkt door de cel en vorm een chylomicron.
Via lymfevaten afgevoerd.

Slide 23 - Slide

Opname glucose
Normale situatie: darmcellen zorgen voor lage concentratie Na+ in de cel. Actief transport van Na+ (om ladingsverschil te voorkomen: opname van K+).

1. Concentratieverschil Na+ wordt gebruikt om glucose mee te transporteren: symport.

2. Glucoseconcentratie is daardoor hoog in de cel en door gefaciliteerde diffusie gaat glucose naar het bloed (via weefselvloeistof).

Slide 24 - Slide

Opname glucose
1. Concentratieverschil Na+ wordt gebruikt om glucose mee te transporteren: symport.

2. Glucoseconcentratie is daardoor hoog in de cel en door gefaciliteerde diffusie gaat glucose naar het bloed (via weefselvloeistof). Uniport.

3. Om concentratieverschil Na+ in stand te houden: actief transport van Na+. Via antiport uitwisseling Na+ en K+.

Slide 25 - Slide

Welk/welke enzym(en) kunnen worden opgewarmd tot 45 graden en weer afgekoeld en werken daarna nog steeds?
A
Geen van de enzymen
B
Alleen enzym z
C
Enzym z en y
D
Enzymen z, y en x

Slide 26 - Quiz

Enzymen X, Y en Z kunnen werkzaam zijn in hetzelfde organisme
A
Juist
B
Onjuist

Slide 27 - Quiz

In de afbeelding zie je de werking van twee enzymen. Als je onderzoek wilt doen naar de werking van enzymen bij 40 graden, welk van de twee enzymen kan je dan het beste gebruiken?
A
Enzym 1
B
Enzym 2
C
Beide zijn goed
D
Geen van beide

Slide 28 - Quiz

De maximumtemperatuur van een enzym vertelt je...
A
...bij welke temperatuur het enzym kapot gaat
B
...bij welke temperatuur het enzym gaat werken
C
...bij welke temperatuur het enzym het beste werkt
D
geen van genoemde antwoorden

Slide 29 - Quiz

Een enzym katalyseert de reactie A + B ⇒ C. Men meet de concentratie C in de loop van de tijd. Wat kun je uit de grafiek concluderen?
A
Hoe meer C, des te meer substraat er wordt omgezet
B
De hoeveelheid C heeft een positieve invloed op de reactiesnelheid.
C
Hoe meer C, des te trager de reactie, dus C vertraagt de reactie.

Slide 30 - Quiz


Zetmeelconcentratie
In een erlenmeyer wordt een kleine hoeveelheid zetmeel opgelost in gedestilleerd water. Aan deze oplossing wordt een overmaat van het zetmeel splitsende enzym amylase toegevoegd. Tijdens het experiment wordt continu de zetmeelconcentratie bepaald. Hieruit wordt de reactiesnelheid (v) berekend, die wordt uitgezet tegen de tijd (t).
Welke van de grafieken in de afbeelding geeft het resultaat van dit experiment op de juiste wijze weer?
A
lijn A
B
lijn B
C
lijn C
D
lijn D

Slide 31 - Quiz

Enzymen
Enzymen zijn substraatspecifiek.

Enzym + substraat

Enzymsubstraatcomplex (ESC)

Enzym + product

Slide 32 - Slide

Enzymen
Optimum is compromis tussen aantal omzettingen en werkzame enzymmoleculen.
Hogere temp: meer enzymen onwerkzaam
Lagere temp: minder omzettingen.

Zuren kunnen vormen van eiwitten (tijdelijk) veranderen. pH is dus ook van invloed op werkzaamheid.

Optimumcurve is weergave van de enzymactiviteit.

Slide 33 - Slide