H6.5 t/m 6.7 enzym-, substraatconcentratie en enzymen in de industrie

• Biologie
• MBO
• Studiejaar 1

Werking

• actieve plaats => deel van het enzym dat een (tijdelijke) reactie aangaat met het substraat.
• Substraatspecifiek => een enzym kan slechts één substraat omzetten.
• Reactie specifiek => een stof kan door meerdere enzymen worden gebruikt als substraat.

eigenschappen van enzymen

Werking is afhankelijk van   

• Temperatuur
• Sterk afwijkende pH
• Aanwezigheid van remstoffen
• Concentratie van het substraat

  

Gevoeligheid voor temperatuur

Temperatuur verloop

Minimum (00C)

inactiviteit t.g.v. ongunstige temperatuur; als de temp. oploopt worden de enzymen actief

Proces is omkeerbaar

Optimum (gebruik enzymen uit lichaam: 370-400C)

Vorm van het enzym is optimaal waardoor maximale activiteit

Maximum (>45) -> ruimtelijke structuur van een enzym is kapot -> Denaturatie onomkeerbaar

Gevoelig voor variatie in de zuurgraad

• Optimum pH: vorm van het enzym is optimaal waardoor maximale activiteit
  
• Als de pH sterk afwijkt van het optimum, dan zal het eiwit blijvend de functie (vorm) verliezen
  

trypsine bevindt zich in de dunne darm

pepsine in de maag

amylase in het speeksel (Hoe ziet hier de optimumcurve ervan uit)

Teken een optimumcurve pH van het enzym pepsine
Bij bespreken vraag ik om argumentatie

Teken nou een verzadigingscurve van een toenemende enzymconcentratie. Maak hiervan een foto, denk aan argumentatie

de vorige dia is een reactie tussen enzym en substraat.
Maak een reactie van het enzym nuclease met zijn substraat.

Remstoffen

Enzymactiviteit is op twee manieren te stoppen mbv remstoffen:

1. niet concurrerende remming
2. concurrerende remming

Niet concurrerende remming

• Stof gaat op een andere plaats zitten op het enzym, waardoor de actieve plaats van vorm verandert en het substraat er niet meer op past => Niet-competitieve inhibitie
  
• Onomkeerbaar/irreversibel
  
• Voorbeelden: zware metalen, DDT
  

een voorbeeld van zware metalen zijn: kwik (ouderwetse thermometers) en lood (veel gebruikte materiaal vroeger)

concurrerende remming

• omkeerbaar/ reversibel
  
• Een stof die op het substraat lijkt en bezet (tijdelijk) de actieve plaats van het enzym => Competitieve inhibitie 
• voorbeelden:
  

Caffeine
Paracatamol
antibiotica

caffeine blokkeert het enzym adenosinedeaminase , die adenosine afbreekt. Komt voor in rode bloedcellen. Bij teveel adenosine worden de bloedvaten wijder.

opdracht H6.8

• Ga naar Biologiepagina.nl -> havo 5 -> oefenen -> Oefening spijsverteringsenzymen
  
• Maak voor jezelf de oefening.
  
• Ben je klaar controleer je het.
  
• Deze oefening gaat over paragraaf 6.8 blz.118
  

Maak de oefening op https://biologiepagina.nl/Oefeningen/veteiwitkoolhydraat/vek.htm
maak een foto van het resultaat of typ je antwoorden in

1. Welke bewering klopt?

1. P is de minimumtemperatuur voor dit enzym
2. Q is de optimumtemperatuur voor dit enzym
3. R is de maximumtemperatuur voor dit enzym

Welke bewering klopt?
De stijging van de activiteit tussen P en Q komt doordat ...

1. er meer enzymen bijkomen
2. er per enzymmolecuul meer stof wordt omgezet
3. er meer substraat bijkomt

Welke bewering klopt over de enzymactiviteit en de enzymconcentratie bij temperaturen P, Q en R?

1. bij alle drie de temperaturen is de enzymconcentratie gelijk
2. tussen P en Q neemt de activiteit toe omdat de concentratie van het enzym toeneemt
3. tussen Q en R neemt de activiteit af, omdat de concentratie van het enzym afneemt

Een eiwitoplossing wordt geleidelijk verwarmd van 0 graden naar 70ºC.
In de oplossing bevindt zich pepsine, dat de eiwitten in de oplossing afbreekt tot polypeptiden.
Welke lijn geeft het polypeptidegehalte goed weer?

1. lijn 1
2. lijn 2
3. lijn 3
4. lijn 4

Bij A en B wordt evenveel enzymactiviteit gemeten (dus substraat omgezet). Dat betekent...
Verklaar je antwoord (ik vraag willekeurig aan iemand)

1. dat er bij A meer enzymmoleculen actief zijn dan bij B
2. ... dat er bij A en B evenveel enzymmoleculen actief zijn
3. dat er bij A minder enzymmoleculen actief zijn dan bij B

, bij A zijn er enzymen intact en de pH is lager dan het optimum, dus ze werken niet op hun best. Bij B zijn er net zo veel enzymen intact en de pH is wat hoger dan de optimale pH, dus ook hier werken ze niet op hun best. Denatureren door een afwijkende pH komt zeker voor, maar alleen bij grote afwijkingen van het optimum. Eiwit denatureert bijvoorbeeld in sterk zuur, maar ook in een sterke soda-oplossing.