6V 18.3 Enzymen, Bohr effect en oefenen H13

• Biologie
• Middelbare school
• vwo
• Leerjaar 6

Deze les:

- 18.3 Enzymwerking

- Bohr effect + oefenen (H9)

- Examenvragen H13 Zenuwstelsel

- Voorbereiden SE

Paragraaf 1 Dierenwelzijn

18.3 Enzymwerking

Doel 18.3

Je leert hoe enzymen werken 

Je leert op welke manier cellen de activiteit van enzymen regelen

Wat is een enzym

Eiwit dat een chemische reactie (knippen of plakken) versnelt door de activeringsenergie te verlagen

Een enzym bevat naast een eiwit soms ook een cofactor/ co-enzym

Voorbeelden van enzymen

Verteringsenzymen:

Knippen grote moleculen in kleine

Voorbeelden van enzymen

DNA-polymerase

Plakt nieuwe nucleotide aan een DNA streng

RNA-polymerase

Plakt nieuwe nucleotide aan een RNA streng

Knippen of plakken

Hydrolyse: splitsing van twee moleculen met behulp van water (komt energie bij vrij)

Condensatie: binden van twee moleculen tot een groter molecuul waarbij water vrijkomt (kost energie)

Bij vertering is altijd sprake van hydrolyse (want grote stoffen worden kleiner). Dit kost dus water en er komt energie vrij.

Knippen of plakken

Substraat en product

De stof die door het enzym wordt omgezet heet het substraat

De stof die ontstaat door het enzym heet het product

substra(a)t/en -> mbv enzym -> product(en)

Wat is een enzym

Eiwit dat een chemische reactie (knippen of plakken) versnelt door de activeringsenergie te verlagen

Een enzym bevat naast een eiwit soms ook een cofactor/ co-enzym

Wat is een enzym

Eiwit dat een chemische reactie (knippen of plakken) versnelt door de activeringsenergie te verlagen

Een enzym bevat naast een eiwit soms ook een cofactor/ co-enzym

Cofactor/ Co-enzym

Enzym = eiwit plus niet eiwit-deel (=cofactor).

Niet eiwitdeel = organisch (bijvoorbeeld een vitamine) -> co-enzym

Het niet-eiwitdeel van een enzym heet het co-enzym

1. Juist
2. Onjuist

Mg2+ kan een cofactor van een enzym zijn

1. Juist
2. Onjuist

Cofactoren zijn nodig voor de binding van het substraatmolecuul aan het enzymmolecuul

1. Juist
2. Onjuist

Eiwitstructuur

De werking van enzymen hangs nauw samen met de structuur/ vorm ervan.

Enzymstructuur - twee kanten

- Receptor voor het substraat:

Actieve centrum/ actieve zijde

- Receptor voor activator/ inhibitor (remstof):

Allosterische zijde (niet altijd aanwezig)

Enzymregeling

Competitieve remming/ inhibitie: een inhibitor bezet de bindingsplek van het substraat op het enzym.

De inhibitor lijkt qua structuur sterk op het substraat.

Inhibitie: competitieve remming

Enzymregeling

Allosterische activatie: als een activator gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat binden

Enzymregeling

Allosterische remming: als een inhibitor gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat niet binden

Enzymregeling

Productremming: als het product van een enzym ook de inhibitor is.

Product voldoende aanwezig: enzym inactief

Product niet aanwezig: enzym actief - product ontstaat weer

Een molecuul bindt aan een bepaalde plaats aan een enzym. Deze plaats is niet het actieve centrum van het enzym. Door de binding raakt het enzym onwerkzaam. Dit heet:

1. Allosterische activatie
2. Allosterische remming
3. Competitieve remming
4. Productremming

Welke bewering over het "induced-fit" model is juist?

1. Het proces waarbij de vorm van het actieve centrum zodanig verandert dat het substraat erop past
2. Het proces waarbij de vorm van het substraat van vorm verandert zodat het op het actieve centrum past

Reactiesnelheid enzym

Afhankelijk van de hoeveelheid enzym, de temperatuur en de hoeveelheid substraat.

Enzymwerking

Enzymconcentratie: hoe meer enzym aanwezig is hoe hoger de reactiesnelheid.

Enzymwerking

Enzymconcentratie: hoe meer enzym aanwezig is hoe hoger de reactiesnelheid.

Opdracht 4

Opdracht 4

1 en 3 hebben tot gevolg dat de remming van E1 wegvalt en de productie van P3 toeneemt.

Opdracht 7

Adri en Eduard voegen bij een experiment met enzymen in twee buizen een even grote hoeveelheid substraat toe. 

Aan buis 1 voegen ze een hoeveelheid enzym toe met zoveel remstof (die de ruimtelijke structuur van de enzymmoleculen verandert) dat alle enzymmoleculen onwerkzaam zijn. 

Aan buis 2 voegen ze evenveel enzym en evenveel remstof (met eenzelfde ruimtelijke structuur als het substraat) toe. 

Ze bepalen de mate van omzetting van het substraat. Hierna voegen ze aan beide buizen een grote overmaat aan substraat toe. Wat kunnen Adri en Eduard verwachten?

Opdracht 7

Adri en Eduard voegen bij een experiment met enzymen in twee buizen een even grote hoeveelheid substraat toe. 

Aan buis 1 voegen ze een hoeveelheid enzym toe met zoveel remstof (die de ruimtelijke structuur van de enzymmoleculen verandert) dat alle enzymmoleculen onwerkzaam zijn. 

Aan buis 2 voegen ze evenveel enzym en evenveel remstof (met eenzelfde ruimtelijke structuur als het substraat) toe. 

Ze bepalen de mate van omzetting van het substraat. Hierna voegen ze aan beide buizen een grote overmaat aan substraat toe. Wat kunnen Adri en Eduard verwachten? 

Buis 1: geen afname substraat

Buis 2: wel afname  substraat

Doel 18.3

Je hebt geleerd hoe enzymen werken 

Je hebt geleerd op welke manier cellen de activiteit van enzymen regelen

Begrippen 18.3

enzymen, activeringsenergie, optimumtemperatuur, substraatmolecuul, cofactor, co-enzym, competitieve remming, allosterische zijde, allosterische remming, allosterische activatie, productremming

Oefenen Bohr-effect

Maak opdr. 1 t/m 3

SE voorbereiding

- Oefenen examenvragen H13 Zenuwstelsel

Leerdoelen en begrippen per hsft + Oefenen online slagen/examenbundel:
H10 Voeding en vertering

H11 Bloedsomloop

H12 Gaswisseling

H13 Lever, nieren, uitscheiding

H16 Zenuwstelsel en spieren

H17 Hormonale regeling

H18 Huid en immuniteit