18.3 Enzymwerking

• Biologie
• Middelbare school
• vwo
• Leerjaar 6

Paragraaf 1 Dierenwelzijn

18.3 Enzymwerking

Leerdoelen

Je leert hoe enzymen werken en op welke manier cellen de activiteit van enzymen regelen.

Begrippen:

enzymen, emergente eigenschap, activeringsenergie, optimumtemperatuur, substraatmolecuul, sleutel-slotmodel, induced-fitmodel, cofactor, co-enzym, inhibitie, allosterische zijde, allosterische- remming en activatie en productremming.

Enzymen

• zijn biokatalysatoren
• versnellen reacties
• zijn eiwitten
• worden gebruikt en NIET verbruikt

Dissimilatie                          Assimilatie

Knippen

Plakken

Enzymen

• zijn substraatspecifiek
• enzym-substraat complex
• het substraat eindigt vaak op -ose
• het enzym eindigt vaak op -ase

cellulose - cellulase

maltose - maltase

amylose - amylase

Enzymactiviteit hangt af van:

• temperatuur

• pH

Enzymactiviteit hangt af van:

• enzym-substraatconcentratie

E= enzym en
V= voedingsstof
Wat is fout bij dit schema van de enzymwerking?

1. Het enzym past precies op de voedingsstof
2. Het enzym breekt in twee delen
3. De voedingsstof breekt in twee delen
4. Er is slechts één voedingsstof aanwezig

Als een enzym gedenatureerd is, betekent dat dat het enzym ...

1. opgebruikt is
2. uit elkaar is gevallen
3. dood is
4. van vorm is veranderd

Welke bewering klopt over de enzymactiviteit en de enzymconcentratie bij temperaturen P, Q en R?

1. Bij alle drie de temperaturen is de enzymconcentratie gelijk.
2. Tussen P en Q neemt de activiteit toe, omdat de concentratie van het enzym toeneemt.
3. Tussen Q en R neemt de activiteit af, omdat de concentratie van het enzym afneemt.
4. Het enzym werkt alleen maar bij temperatuur Q.

Het induced fit model stelt het enzym voor als een soepele handschoen, het substraat als een hand. In dit model past het enzymmolecuul zich aan de grootte

en vorm van het substraatmolecuul aan.

Het sleutel-slotmodel is "ge-update" naar het induced-fitmodel

Veel enzymmoleculen bevatten naast aminozuurmoleculen ook een niet-eiwitdeel, een co-factor, nodig voor de binding van het substraatmolecuul aan het enzymmolecuul.

Het zijn metaalionen als Mg2+ of Zn2+. De co-factor kan ook een organisch molecuul zijn (bijvoorbeeld een vitamine): het heet dan een co-enzym.

Co-factor = anorganisch

Co-enzym = organisch 

Juist of Onjuist?

I Het niet-eiwitdeel van een enzym heet het co-enzym.
II Mg2+ kan een cofactor van een enzym zijn.
III Cofactoren zijn nodig voor de binding van het substraatmolecuul aan het enzymmolecuul.

1. I = juist II = juist III = juist
2. I = onjuist II = juist III = juist
3. I = onjuist II = onjuist III = juist
4. I = onjuist II = onjuist III = onjuist

Competitieve remming = concurrentie om de actieve bindingsplaats van een enzym)

(A) Niet-competitieve remming = allosterische remming. Door binding van een inhibitormolecuul aan de allosterische zijde verandert het enzymmolecuul van vorm. Het substraatmolecuul kan dan niet meer binden aan het actieve centrum.

(B) Allosterische activatie. Door het binden van een activatormolecuul aan de allosterische zijde verandert de vorm van het actieve centrum wat het geschikt maakt voor de substraatmoleculen om te binden.

De vraag stuurt het aanbod: Het eindproduct van een keten enzymatische reacties kan de activiteit van reacties remmen en zo overproductie voorkómen.

Substraat S bindt aan het actieve centrum, dit start de cascade (A) Product P5 wordt gevormd (B) Dit product P5 bindt aan de allosterische zijde van het eerste enzymmolecuul uit de keten (C).

Hierdoor verandert het actieve centrum en kunnen substraat S moleculen niet meer binden aan enzym. Dit is een NEGATIEVE TERUGKOPPELING!!!

Welke bewering over deze productremming (bron 17) is juist?

1. Het is een voorbeeld van negatieve terugkoppeling
2. Het eindproduct bindt aan het actieve centrum
3. Het eerste substraat bindt aan de allosterische zijde.
4. Het eindproduct blijft vrijkomen bij de reacties.

Productremming = als het product van een enzym ook de inhibitor is.

Product voldoende aanwezig? Dan een inactief enzym en dus geen product.

Product niet aanwezig? Dan een actief enzym en het product ontstaat. 

Dit is een NEGATIEVE TERUGKOPPELING!!!

Een molecuul bindt aan een bepaalde plaats aan een enzym. Deze plaats is niet het actieve centrum van het enzym. Door de binding raakt het enzym onwerkzaam. Dit heet...

1. allosterische activatie
2. allosterische remming
3. competitieve remming
4. productremming

Negatieve terugkoppeling bij een ketenreactie berust op:

1. Het bezetten van het aangrijpingspunt op het substraatmolecuul
2. Het veranderen van de allosterische zijde van het enzymmolecuul
3. Het veranderen van het actieve centrum van het enzymmolecuul
4. Het veranderen van het substraatmolecuul

Het schema toont een

voorbeeld van productremming.

Drie situaties in de cel, die invloed hebben op de hoeveelheid P3 die per tijdseenheid wordt geproduceerd, zijn:

I.   het verwijderen van P3 uit de cel,

II.  het toevoegen van P3 aan de cel,

III. omzetting van P3 in een andere stof die geen remstof van E1 is.

In welk of in welke van deze situaties neemt per tijdseenheid de productie van P3 toe?

-

Het schema toont een

voorbeeld van productremming.

Drie situaties in de cel, die invloed hebben op de hoeveelheid P3 die per tijdseenheid wordt geproduceerd, zijn:

I.   het verwijderen van P3 uit de cel,

II.  het toevoegen van P3 aan de cel,

III. omzetting van P3 in een andere stof die geen remstof van E1 is.

In welk of in welke van deze situaties neemt per tijdseenheid de productie van P3 toe?

-

Welke grafiek kan aangeven hoe het glucosegehalte in de buis verandert?

1. 1
2. 2
3. 3
4. 4

Bepaalde recessieve allelen verhinderen de vorming van een eindproduct.

Welk product hoopt op bij
genotype AabbCc?

1. startsubstraat
2. tussenproduct 1
3. tussenproduct 2
4. eindproduct

Welk product hoopt op bij
genotype AaBbcc?

1. startsubstraat
2. tussenproduct 1
3. tussenproduct 2
4. eindproduct

Huiswerk

Bestudeer 18.2 (zelfstudie) en maak opdr. 1 t/m 5

Bestudeer 18.3 en maak opdr. 1 t/m 8 (waarvan al een deel al gedaan in deze LU).

Filmpje Alzheimer

Bekijk het volgende filmpje over Alzheimer (7 min)

Welke eiwitten vormen de plaques bij Alzheimer patienten?

1. APP
2. ABP
3. Tau
4. Vervormt Tau

Wat is de functie van Tau eiwitten in een gezond individu?

1. in stand houden micro-tubuli
2. Aanmaak en reparatie synapsen
3. transport van stoffen over de micro-tubuli
4. knippen APP

Welke structuur is aanwezig in de hersencellen van Alzheimerpatienten en kenmerkend voor deze ziekte?

1. Plaques
2. Tangles
3. ABP
4. Tau

Wil je extra uitleg over enzymen?

Bekijk het filmpje op de volgende dia (15 min)