10.4 Eiwitten

• Scheikunde
• Middelbare school
• havo
• Leerjaar 5

Eiwitten

Doelen van deze les

• Uitleggen wat de functies van eiwitten zijn en hoe eiwitten zijn opgebouwd
• Uitleggen wat essentiële aminozuren zijn en deze opzoeken in Binas. 
• Structuren tekenen van reacties tussen aminozuren <--> peptidebinding 

Eiwitten

• We kennen eiwitten vooral als de bouwstoffen van het lichaam. 

• Je krijgt ze binnen via voedsel (dierlijke en plantaardig) -> lichaam breekt deze af tot aminozuren

Niet alleen als bouwstof worden eiwitten gebruikt, ook voor de .. 

• Opbouw afweersysteem.
• Opbouw spieren.
• Katalyse diverse lichaamsprocessen                                                                 
• Transport van diverse lichaamsstoffen.

Van aminozuur naar peptidebindiding naar eiwit. (micro - meso - macro)

Aminozuren

20 verschillende aminozuren

• 8 kan je lichaam zelf maken
• 12 moet je uit je eten halen. Deze 12 heten essentiële  aminozuren.

Van losse aminozuren worden eiwitten gemaakt.

COOH- groep is het zuur

Een NH₂ groep is de aminogroep

Aminozuren 

Aminozuren hebben een afkorting 

Bijv. Gly = Glycine (staan ook in Binas 67H1)

Bouw van eiwitten

• Een eiwit is een polypeptide, opgebouwd uit aminozuren. 
• In een eiwit zijn peptidebindingen (amide) aanwezig.
• Zie Binas tabel 67H1.
• Vaak worden de aminozuren                                                                                                  afgekort met 1 of 3 letters. 

Wat is de afkorting van het aminozuur hiernaast?

1. Leu
2. Val
3. Ala
4. Ile

Volgorde aminozuren is belangrijk

TAAL betekent iets anders dan LAAT

Zo bepaald ook de volgorde van de aminozuren welk eiwit er gevormd wordt

Vorming van een dipeptide

Als het goed is herken je de condensatiereactie!

Van  links -> rechts!!! 

Primaire structuur

...de volgorde van de aminozuren 

Hydrolyse van eiwitten -> spijsvertering

Hydrolyse van eiwitten geeft losse aminozuren.

Peptidebinding

• De peptidebinding kan worden gebroken met behulp van een watermolecuul.
  
• Een watermolecuul kan worden opgesplitst in een OH-groep en een waterstofatoom

Hydrolyse

• Het eiwit molecuul is opengebroken;
• Het watermolecuul heeft zich verdeeld over de twee ontstane moleculen;
• Het zorgt dat het eiwit wordt opgebroken in kleinere aminozuren

Afbraak eiwitten

Afbraak eiwit in losse aminozuren (monomeren).

Het lichaam kan geen aminozuren opslaan, daarom worden overtollige aminozuren afgebroken. Hierbij ontstaan  ureum, koolstofdioxide en water. 

De afbraak van eiwitten levert energie op. Eiwitten kunnen door je lichaam dus ook als brandstof gebruikt worden.

Definitie enzym

• Een enzym kan moleculen afbreken en opbouwen
• Een enzym kan reacties katalyseren (versnellen)
• enzym = bio-katalysator 

Enzymen zijn eiwitten.

Enzymen zijn biologische katalysatoren.

enzymen zijn eiwitten.

enzymen zijn biologische katalysatoren.

Optimale werking enzymen

enzymen werken het beste bij hun optimale waarde

(afhankelijk van functie en plaats)

temperatuuroptimum en

 

pH-optimum

Denatureren van eiwitten

Bij een te grote afwijking in pH en/of temperatuur, zullen eiwitten denatureren: ruimtelijke bouw gaat verloren doordat bindingen tussen moleculen (H-bruggen, vanderwaalsbindingen, ionbindingen, zwavelbruggen) verbreken.

Eiwitten bestaan uit ketens aminozuren. Welke functionele groep(en) zit(ten) altijd in aminozuren?

1. Alleen NH2——
2. NH2—— en COOH——
3. Alleen COOH——
4. Geen een van beide

Voorbeeld 

De vorming van het dipeptide Tyr-Leu

Stap 1: Zoek beide aminozuren op in Binas-tabel 67H1

Voorbeeld: vorming dipeptide Tyr-Leu 

Stap 1: zoek in Binas T67H1 beide aminozuren op en teken ze naast elkaar.
Let op: teken de amino groep met 1 horizontale
en 1 verticale H

Voorbeeld: vorming dipeptide Tyr-Leu 

Stap 2a: Omcirkel de atomen of atoomgroepen die gaan afsplitsen en water gaan vormen

Voorbeeld: vorming dipeptide Tyr-Leu

Stap 2b: 'verwijder' H₂O en teken en maak een nieuwe
peptide-binding tussen C=O en N-H

Het tripeptide Gly-Ala-Tyr is opgebouwd uit drie aminozuren. Geef de reactievergelijking in structuurformules van de vorming van Gly-Ala-Tyr

Opdracht 

1) Geef de reactievergelijking van de hydrolyse van de dipeptide Ala-Gly in structuurformules

Opdracht 

1) Geef de reactievergelijking van de hydrolyse van de dipeptide Ala-Gly in structuurformules

Wat zou je score zijn?

1. 0 want ik had het helemaal fout
2. 1 want ik had ik had alleen de formule van water voor de pijl
3. 2 want ik had het dipeptide voor en de losse aminozuren na de pijl maar was de formule van water voor de pijl vergeten
4. 3 want ik had alles goed

Opdracht 

2) Teken de vorming van de tripeptide: 

Ser-Ile-Met

Opdracht 

2) Teken de tripeptide: Ser-Ile-Met

Had je de opgave goed?

1. Ja helemaal
2. Bijna helemaal, ik had een klein foutje
3. Nee ik had de opgave niet goed.

Opdracht 

3) Teken de polypeptide: -Gly-Ala-Val-

Opdracht 

3) Teken de polypeptide: -Gly-Ala-Val-

Had je de opgave goed?

1. Ja helemaal
2. Bijna helemaal, ik had een klein foutje
3. Nee ik had de opgave niet goed.

Extra oefenopgaven

1. Geef in structuurformules de volledige reactievergelijking van de condensatiereactie van de aminozuren Asp met Asn

2. Geef de reactievergelijking van de volledige

      hydrolyse van Glu-Val-Leu in structuurformules

Extra oefenopgaven

1. Geef in structuurformules de volledige reactievergelijking van de
   condensatiereactie van de aminozuren Asp met Asn

2 Geef de reactievergelijking van de volledige hydrolyse
    van Glu-Val-Leu in structuurformules

Had je de opgave goed?

1. Ja helemaal
2. Bijna helemaal, ik had een klein foutje
3. Nee ik had de opgave niet goed.

Opgave (schrijf je antwoord op)

Van welk dipeptide is hier de structuur-formule gegeven?
(NB: denk aan de volgorde van de aminozuren)

Van welk tripeptide is hier de structuurformule gegeven?

(NB: denk aan de volgorde van de aminozuren)

Denk aan de volgorde

Gly-Tyr

Val-Lys-Glu

Had je de opgave goed?

1. Ja helemaal
2. Bijna helemaal, ik had een klein foutje
3. Nee ik had de opgave niet goed.

Denatureren 

De primaire structuur blijft gelijk maar de secundaire/tertiaire en quaternaire ruimtelijk structuur is permanent veranderd en DUS ook de eigenschappen want die zijn van de tertiaire en quaternaire structuur afhankelijk.