14.4 Eiwitten

Welkom, ga lekker zitten
Welkom, ga lekker zitten
1 / 16
volgende
Slide 1: Tekstslide
ScheikundeMiddelbare schoolvwoLeerjaar 6

In deze les zitten 16 slides, met tekstslides en 2 videos.

Onderdelen in deze les

Welkom, ga lekker zitten
Welkom, ga lekker zitten

Slide 1 - Tekstslide

Doelen van deze les:
Structuur
Functies
Afbraak

Slide 2 - Tekstslide

Aminozuren
Twintig aminozuren => alle eiwitten. 
Peptidebinding = amidebinding

Slide 3 - Tekstslide

Tekenregels

Slide 4 - Tekstslide

teken tripeptide gly-ala-val

Slide 5 - Tekstslide

teken tripeptide gly-ala-val

Slide 6 - Tekstslide

Structuur
Primair: aminozuurvolgorde (vaak 1 letter: BINAS 67H)
Secundair: plaat/helix/random door H-bruggen (N-H en C=O)
Tertiair: Gevouwen polypeptideketen (S-S binding, ion-ion interactie)

Slide 7 - Tekstslide

Invloed zijketens
Zijketens van aminozuren kunnen 
meer of minder hydrofiel zijn 
(vorming H-bruggen).

Zijketens van aminozuren kunnen zuur 
of basisch zijn en dus afhankelijk van 
de pH een +, 0 of - lading hebben.

Slide 8 - Tekstslide

maak 22 blz 128

Slide 9 - Tekstslide

Slide 10 - Tekstslide

Denaturatie
Temperatuur en pH kunnen de niet-covalente bindingen in een eiwit verbreken => ontvouwen (blijvend).
Het hydrofobe binnenste van een 
gevouwen eiwit komt aan de buitenkant 
=> minder wateroplosbaar
=> troebel (eitje bakken, ceviche)

Slide 11 - Tekstslide

Functies
  • Katalysator (=enzym)
  • Celskelet 
  • Transport
  • Communicatie (hormonen)
  • Regulatie

Slide 12 - Tekstslide

Afbraak
Door (enzymatische) hydrolyse afbraak tot aminozuren
Via darmwand in bloed
Gebruikt voor synthese nieuwe eiwitten (lever)

Essentiele aminozuren: moeten in voeding zitten
Afbraak aminogroepen tot ureum (via urine weg); overblijvend carbonzuur wordt verbrand

Slide 13 - Tekstslide

Slide 14 - Video

Slide 15 - Video

huiswerk

Slide 16 - Tekstslide