NOVA H10.4 les 5 eiwitten

Eiwitten
NOVA H10.4
HAVO
1 / 30
volgende
Slide 1: Tekstslide
ScheikundeMiddelbare schoolhavoLeerjaar 5

In deze les zitten 30 slides, met tekstslides.

time-iconLesduur is: 45 min

Onderdelen in deze les

Eiwitten
NOVA H10.4
HAVO

Slide 1 - Tekstslide

Aan het eind van deze les
ken je de functie van eiwitten in het lichaam
weet je wat essentiële aminozuren zijn
weet je wat we bedoelen met de primaire structuur van een eiwit
kun je de vorming en hydrolyse van eiwitten weergeven in structuurformules

Slide 2 - Tekstslide

Functie voor je lichaam
Eiwitten spelen een rol bij: 
 - Energie / spijsvertering (enzymen)
- Bouwstof (haren, huid, spieren, ...)
- Vervoer van stoffen (hemoglobine)
- Bloedstolling
- Immuunsysteem
 

Slide 3 - Tekstslide

Essentiële aminozuren
Aminozuren die je lichaam niet zelf aanmaakt en je via voeding moet binnen krijgen. 

Denk aan Leucine (bonen en groenten) 

Slide 4 - Tekstslide

Zoek op in Binas welke aminozuren essentieel zijn
timer
3:00

Slide 5 - Tekstslide

Binas tabel 67H1: Aminozuren
Aminozuren zijn  moleculen met zowel een aminogroep (NH2) als een carbonzuurgroep (COOH) hebben.

Slide 6 - Tekstslide

Binas tabel 67H1: Aminozuren
De zijgroep R is voor elk aminozuur anders. Deze zijgroepen bepalen de eigenschappen van het eiwit: welke bindingen / reacties het eiwit kan aangaan met andere stoffen

Slide 7 - Tekstslide

Zoek op in Binas welke aminozuren 
H-bruggen kunnen vormen met watermoleculen
timer
3:00

Slide 8 - Tekstslide

De vorming van een functioneel eiwit 
aminozuren
peptideketen
eiwit

Slide 9 - Tekstslide

Primaire structuur
aminozuren
Eerst vormen losse aminozuren een keten. De volgorde van de aminozuren noem je de primaire structuur van het eiwit
peptideketen

Slide 10 - Tekstslide

Primaire structuur  = volgorde van de aminozuren. 
Dit bepaalt de ruimtelijke bouw.
H2N
H2N
COOH
COOH
is NIET hetzelfde als

Slide 11 - Tekstslide

aminozuren
primaire structuur
eiwit

Door interacties tussen de zijgroepen (o.a. H-bruggen) vouwt de keten zich tot een functioneel eiwit. 
De massa van één eiwitmolecuul kan wel 2,0 * 106 u zijn!

Slide 12 - Tekstslide

Zo vormen aminozuren een peptideketen:
Hoe heet dit type reactie?

Slide 13 - Tekstslide

Zo vormen aminozuren een peptideketen:
Hoe heet dit type reactie?

condensatie

Slide 14 - Tekstslide

condensatie-polymerisatie




 2 aminozuren --> dipeptide                 
veel aminozuren --> polypeptide (=eiwit)

Slide 15 - Tekstslide

de karakteristieke groep in een eiwit heet de peptidebinding
H2N
O
II
C - OH

Slide 16 - Tekstslide

hydrolyse = reactie met water waarbij eiwitten afgebroken worden tot aminozuren
afbraak van eiwitten in losse aminozuren

Slide 17 - Tekstslide

Leerdoelencheck
Kun je de vorming en hydrolyse van eiwitten weergeven in structuurformules?
Weet je wat een peptidebinding is?

Slide 18 - Tekstslide




Aspartaam is een zoetstof. Een molecuul aspartaam is opgebouwd uit twee aminozuren, die aan elkaar zijn gekoppeld. Eén aminozuur is ook veresterd. In de figuur is met nummers een aantal bindingen weergegeven. Geef aan welk nummer hoort bij de koppeling van de aminozuren welk nummer hoort bij de verestering.


timer
1:00
examenopgave:

Slide 19 - Tekstslide




koppeling van de aminozuren = 3
verestering =6


Slide 20 - Tekstslide

Teken de vorming van het dipeptide dat 
bestaat uit twee aminozuren alanine
timer
3:00

Slide 21 - Tekstslide

Welke verschillen heb jij?

+

Slide 22 - Tekstslide

Teken de structuurformule van het 
volgende stukje uit het midden van 
een eiwitketen: ~ Gln - Leu - Glu ~
timer
5:00

Slide 23 - Tekstslide

H10.4 afronden
-Voorkennis over het maken van eiwitten verfrissen
-Denatureren:  wat is dat
-Hoe werkt het enzym als katalysator

Slide 24 - Tekstslide

~

MAT is niet hetzelfde als TAM. 
De volgorde is dus belangrijk!
Je begint bij de amino-groep en eindigt met een zuurgroep.





~
~
~
Bij een stukje uit het midden van een eiwit hebben de uiteinden ook gereageerd. Je geeft dit open uiteinde aan met ~

Slide 25 - Tekstslide

Eiwit als katalysator

Slide 26 - Tekstslide

Denaturatie

Slide 27 - Tekstslide

Geef de vergelijking van de hydrolyse van dit dipeptide 
in structuurformules. Welke aminozuren ontstaan? 
Geef het 3-letter- en het 1-lettersymbool
timer
3:00

Slide 28 - Tekstslide

Samenvatting
Eiwitten zijn biopolymeren die worden gevormd uit verschillende aminozuren.
Eiwitten hebben in ons lichaam een belangrijke functie o.a. als bouwstof en energievoorziening 
Essentiële aminozuren kan het lichaam niet zelf maken en moeten we binnen krijgen via onze voeding
De volgorde waarin de aminozuren in een polypeptidemolecuul aan elkaar zitten, vormt de primaire structuur van het eiwit.
De karakterisitieke groep van een eiwitketen is de peptidebinding. Deze ontstaat bij de condensatiereactie van de aminogroep en de zuurgoep van de aminozuren.
De zijgroepen van een peptideketen zorgen ervoor dat de keten zich opvouwt tot een  functioneel eiwit. Zijgroepen kunnen bindingen of reacties aangaan met andere stoffen.




Slide 29 - Tekstslide

Eigen werk voor 13 dec
Maak opgave 30 
Kijk je werk na (studiewijzer SK)

Slide 30 - Tekstslide