18.3 Enzymwerking

• Biologie
• Middelbare school
• vwo
• Leerjaar 6

Paragraaf 1 Dierenwelzijn

18.3 Enzymwerking

Doel 18.3

6  Je legt uit hoe enzymen chemische reacties beïnvloeden.

7  Je legt uit welke factoren de snelheid van enzymreacties beïnvloeden.

Enzym-substraatcomplex, actieve centrum, activeringsenergie, sleutel-slotmodel, induced-fitmodel, cofactor, co-enzym, competitieve remming,  allosterische remming en activatie, productremming, 

Wat is een enzym

Eiwit dat een chemische reactie versnelt door de activeringsenergie te verlagen

Een enzym bevat naast een eiwit soms ook een cofactor/ co-enzym

Voorbeelden van enzymen

Verteringsenzymen:

Knippen grote moleculen in kleine

Voorbeelden van enzymen

DNA-polymerase

Plakt nieuwe nucleotide aan een DNA streng aan 3'-kant

RNA-polymerase

Plakt nieuwe nucleotide aan een RNA streng

Knippen of plakken

Hydrolyse: splitsing van twee moleculen met behulp van water (komt energie bij vrij)

Condensatie: binden van twee moleculen tot een groter molecuul waarbij water vrijkomt (kost energie)

Bij vertering is altijd sprake van hydrolyse (want grote stoffen worden kleiner). Dit kost dus water en er komt energie vrij.

Knippen of plakken

Dus:

Amylase: condensatie/ hydrolyse?

En het kost water/ er komt water vrij?

Dus:

DNA polymerase: condensatie, er komt water vrij

Amylase: hydrolyse, het kost water

Substraat en product

De stof die door het enzym wordt omgezet heet het substraat

De stof die ontstaat door het enzym heet het product

Wat is een enzym

Eiwit dat een chemische reactie versnelt door de activeringsenergie te verlagen

Een enzym bevat naast een eiwit soms ook een cofactor/ co-enzym

Wat is een enzym

Eiwit dat een chemische reactie versnelt door de activeringsenergie te verlagen

Een enzym bevat naast een eiwit soms ook een cofactor/ co-enzym

Cofactor/ Co-enzym

Enzym = eiwit plus niet eiwit-deel (=cofactor).

Niet eiwitdeel = organisch (bijvoorbeeld een vitamine) -> co-enzym

Hoe werken enzymen?

Structuur

Activering/ remming

Reactiesnelheid

Eiwitstructuur

De werking van enzymen hangs nauw samen met de structuur/ vorm ervan.

Er zijn twee modellen die de werking van enzymen (enzym-subtraat-complex) beschrijven.

Sleutel-slotmodel. Dit gaat ervan uit dat een enzym en een substraat precies op elkaar passen, zoals een sleutel in een slot.

Induced-fitmodel. Dit stelt dat de vorm van het enzym zich enigszins aanpast aan het substraat, vergelijkbaar met een hand die een handschoen vormt.

Enzymstructuur - twee kanten

- Receptor voor het substraat:

Actieve centrum/ actieve zijde

- Receptor voor activator/ inhibitor (remstof):

Allosterische zijde   (is niet altijd aanwezig)

“Allosterisch” (van het Grieks allos = “ander” en stereos = “vorm”) betekent letterlijk: “andere vorm aannemend”

substraat

enzymregeling

1. competitieve remming of inhibitie
2. allosterische activatie
3. allosterische remming
4. productremming

Enzymregeling - inhibitie

Competitieve remming/ inhibitie: een inhibitor bezet de bindingsplek van het substraat op het enzym.

De inhibitor lijkt 

qua structuur sterk 

op het substraat.

Enzymregeling - allosterische activatie

Allosterische activatie: als een activator gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat binden

Enzymregeling - allosterische remming

Allosterische remming: als een inhibitor gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat niet binden

Enzymregeling

Productremming: als het product van een enzym ook de inhibitor is.

Product voldoende aanwezig: enzym inactief

Product niet aanwezig: enzym actief - product ontstaat weer

Reactiesnelheid enzym

Afhankelijk van 

1 de hoeveelheid enzym, 

2 de temperatuur en 

3 de hoeveelheid substraat.

Enzymwerking

Enzymconcentratie: hoe meer enzym aanwezig is hoe hoger de reactiesnelheid.

Wat is de beperkende factor?

Enzymwerking

Enzymconcentratie: hoe meer enzym aanwezig is hoe hoger de reactiesnelheid.

Hoe verandert hier de beperkende factor?

Opdracht 1

Adri en Eduard voegen bij een experiment met enzymen in twee buizen een even grote hoeveelheid substraat toe. 

Aan buis 1 voegen ze een hoeveelheid enzym toe, samen met een allosterische remmer. 

Aan buis 2 voegen ze evenveel enzym en evenveel van een competitieve inhibitor toe. Ze bepalen de mate van omzetting van het substraat.

Wat verwachten Adri en Eduard te observeren in hun experiment met enzymen na het toevoegen van een grote hoeveelheid substraat aan beide buizen, en waarom?

het antwoord

In het experiment zullen Adri en Eduard waarschijnlijk ontdekken dat in buis 1, waar alle enzymen onwerkzaam zijn door de remstof, er geen omzetting van het substraat plaatsvindt. 

In buis 2, waar de remstof een structuur heeft die vergelijkbaar is met het substraat, kunnen ze verwachten dat de enzymen nog steeds actief zijn, waardoor de omzetting van het substraat wel zal plaatsvinden.

Niet alle enzymen zullen gebonden zijn aan de remstof, maar ook aan het substraat.

grafiek 1, bij een bep. temp denatureren de enzymen en komt er geen nieuw glucose bij.

Leerdoelen bereikt?

6  Je legt uit hoe enzymen chemische reacties beïnvloeden.

7  Je legt uit welke factoren de snelheid van enzymreacties beïnvloeden.

Enzym-substraatcomplex, actieve centrum, activeringsenergie, sleutel-slotmodel, induced-fitmodel, cofactor, co-enzym, competitieve remming,  allosterische remming en activatie, productremming,