In deze les zitten 18 slides, met interactieve quizzen en tekstslides.
Onderdelen in deze les
10.3 Enzymen
Slide 1 - Tekstslide
enzymen
enzym-substraat-product
sleutel-slot model
actieve centrum
allosterische zijde
verlaging activeringsenergie
invloed temperatuur op enzymactiviteit
invloed van de pH op enzymactiviteit
remming enzymactiviteit
competitief en niet-competitief (allosterisch)
Slide 2 - Tekstslide
Enzym-substraat complex
Door hun ruimtelijke structuur kunnen ze maar met één stof (substraat) reageren
Enzymen zijn substraat-specifiek. Ze binden zich dus maar aan één bepaalde stof
Slide 3 - Tekstslide
invloed enzym op activeringsenergie
Slide 4 - Tekstslide
Optimumkromme
temperatuur-enzymactiviteit
Slide 5 - Tekstslide
Optimumkromme pH-enzymactiviteit
Slide 6 - Tekstslide
enzymregeling competitieve remming
Slide 7 - Tekstslide
Enzymregeling
Allosterische remming: als een inhibitor gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat niet binden
Slide 8 - Tekstslide
Enzymregeling
Allosterische activatie: als een activator gebonden zit aan de allosterische zijde kan het substraat binden
Slide 9 - Tekstslide
productinhibitie dmv allosterische remming
Slide 10 - Tekstslide
enzym
verteringsproduct
voedingsstof
Slide 11 - Sleepvraag
Wat gebeurt er met enzymen wanneer ze bij een veel te hoge pH worden gezet?
A
enzymen raken onwerkzaam door vormverandering
B
enzymen raken onwerkzaam door stolling
C
Enzymen verweken
D
enzymen sterven af
Slide 12 - Quizvraag
Enzymen x, y, en z kunnen werkzaam zijn in een vis
A
Juist
B
Onjuist
Slide 13 - Quizvraag
Bij 37 graden zijn er meer enzymen y dan z gedenatureerd.
A
Juist
B
Onjuist
Slide 14 - Quizvraag
In de afbeelding zie je de werking van twee enzymen. Als je onderzoek wilt doen naar de werking van enzymen bij 40 graden, welk van de twee enzymen kan je dan het beste gebruiken?
A
Enzym 1
B
Enzym 2
C
Beide zijn goed
D
Geen van beide
Slide 15 - Quizvraag
Welke bewering klopt? De stijging van de activiteit tussen P en Q komt doordat ..